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文献
J-GLOBAL ID:201702267479355972   整理番号:17A1440646

T4ファージリゾチームのT26H変異体の中性子構造は変異酵素の触媒活性への洞察を提供するとそれは野生型のそれと異なるか【Powered by NICT】

Neutron structure of the T26H mutant of T4 phage lysozyme provides insight into the catalytic activity of the mutant enzyme and how it differs from that of wild type
著者 (8件):
資料名:
巻: 26  号: 10  ページ: 1953-1963  発行年: 2017年 
JST資料番号: W2730A  ISSN: 0961-8368  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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T4ファージリゾチームは,β-1,4-グリコシド結合を切断することにより細菌細胞壁のムレインを分解する転化グリコシドヒドロラーゼである。ヒスチジン触媒Thr26残基の置換は立体化学保持酵素,元の一般酸Glu11も加水分解における酸/塩基触媒として作用することができることを意味しているに反転から野生型に変換する。,Glu11および置換His26のプロトン化状態,擁反応における重要なを明らかにする過重水素化T26H変異体の中性子構造を決定した。2.09Å分解能構造はHis26のイミダゾール基が活性部位における単一プロトン化形であることを示し,His26の脱プロトン化Nε2原子は求核試薬として結合した基質のアノマー炭素を攻撃することを示唆した。Glu11のカルボキシル基は部分的にプロトン化したおよび相互作用するArg145のグアニジン部分,ならびに二重水分子の異常な中性状態であった。水結合部位の1つはヒドロニウムイオンにより占有される可能性を有することを考慮して,バルク溶媒はGlu11のプロトン化の源である可能性がある。Glu11とHis26のそれぞれのプロトン化状態は,1.04Å分解能でT26Hの高分解能X線構造の拘束精密化により決定した結合長と一致した。活性部位中の重水素原子の座標を含む詳細構造情報は変異体及び野生型酵素の明確に異なる触媒活性への洞察を提供する。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (1件):
分類
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酵素一般 

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