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J-GLOBAL ID:201702267481026591   整理番号:17A0106745

TNFR-FC融合蛋白質の構造安定性と生物活性に及ぼすN-グリコシル化の影響を研究した。【JST・京大機械翻訳】

The Impact of N-glycosylation on TNFR-Fc Fusion Protein Conformation Stability and Bioactivity
著者 (6件):
資料名:
巻: 36  号:ページ: 12-19  発行年: 2016年 
JST資料番号: C3082A  ISSN: 1671-8135  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: 中国 (CHN)  言語: 中国語 (ZH)
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目的;TNFR-FC融合蛋白質の構造,安定性,および生物活性に及ぼすグリコシル化の影響を研究した。方法;N-グリカナーゼ F(PNGASE F)によってTNFR-FC融合蛋白質の糖鎖を切除し、SEC-HPLC、フーリエ変換赤外分光法及び蛍光分光法などの方法を用いて、N-グリコシル化と脱グリコシル化後の組換えタンパク質の構造変化を分析した。加速安定性実験とキャピラリー電気泳動検出により、その酵素分解前後の安定性変化を比較し、その生物活性の差異を細胞殺傷実験により比較した。【結果】;脱グリコシル化後,TNFR-FC融合蛋白質の分子量はわずかに減少し,その立体配座,荷電特性及び生物活性には有意差がなかった。しかし,切除,TNFR-FC二量体の安定性は低下し,蛋白質分解物は明らかに増加した。結論;N-グリコシル化はTNFR-FCの立体配座,荷電性及び生物活性に影響しなかったが,TNFR-FC融合蛋白質の安定性に影響した。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】
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, 【Automatic Indexing@JST】
著者キーワード (4件):
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分子構造  ,  食品蛋白質 
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