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J-GLOBAL ID:201702267559896450   整理番号:17A0411564

Lactobacillus paracaseiの細胞壁固定されたβfructosidases:過剰産生,精製と遺伝子発現制御【Powered by NICT】

The cell wall anchored β-fructosidases of Lactobacillus paracasei: Overproduction, purification, and gene expression control
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資料名:
巻: 52  ページ: 53-62  発行年: 2017年 
JST資料番号: C0250B  ISSN: 1359-5113  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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プロバイオテック細菌Lactobacillus paracaseiの細胞壁結合βfructosidases(エキソイヌリナーゼ,EC.3.2.1.80)は,フラクトオリゴ糖(FOS)プレバイオティック繊維利用に関与する重要な酵素である。保存触媒領域と大きな変動部分ペプチドグリカン結合のための異なる数ビッグ3ドメインで構成されている。本研究では,このクラスの二種の異なる酵素(InuB41とInuLC1)の最初の過剰産生と精製を報告した。生化学的特徴分析は,同様のpH,最適温度と両酵素の安定性を示し,細胞壁アンカー部分の影響を受けなかった。基質特異性は,InuB41は短鎖イヌリンに最も高い親和性を持つことを明らかにしたが,InuLC1はレバンに対する最大の親和性を有していた。80アミノ酸の予測された差にもかかわらず,両精製エキソイヌリナーゼの分子量は同じである(~100kDa),これは恐らく二ビッグ3ドメイン後に形成された「ホットループ」構造での酵素切断によるものであった。fosオペロンのカタボライト抑制の推定機構を明らかにする新しいデータは澱粉イヌリン混合多糖類源を利用しL.paracasei株のユニークな能力の関与により得られた。実施した組合せ遺伝子転写分析は,澱粉及びイヌリンを同時に利用し,アミロプルラナーゼとβ-フルクトシダーゼをコードする遺伝子は共通の発現の制御下にあることを証明した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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酵素一般  ,  酵素生理 
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