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J-GLOBAL ID：201702268313177011   整理番号：17A0754567

非エンベロープウイルスと蛋白質の実験的および計算による表面疎水性解析【Powered by NICT】

Experimental and computational surface hydrophobicity analysis of a non-enveloped virus and proteins

著者 (4件)： Heldt Caryn L. (Department of Chemical Engineering, Michigan Technological University, 1400 Townsend Dr., Houghton, MI 49931, USA) ,  Zahid Amna (Department of Chemical Engineering, Michigan Technological University, 1400 Townsend Dr., Houghton, MI 49931, USA) ,  Vijayaragavan K. Saagar (Department of Chemical Engineering, Michigan Technological University, 1400 Townsend Dr., Houghton, MI 49931, USA) ,  Mi Xue (Department of Chemical Engineering, Michigan Technological University, 1400 Townsend Dr., Houghton, MI 49931, USA)
資料名： Colloids and Surfaces. B. Biointerfaces  (Colloids and Surfaces. B. Biointerfaces)
巻： 153  ページ： 77-84  発行年： 2017年 
JST資料番号： W0541A  ISSN： 0927-7765  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ウイルスの物理的特性は宿主細胞とウイルスの相互作用を調節し,ならびに検出,精製,ウイルスを除去するための特異的な分子認識技術を作成するために理解する必要がある。ウイルスは一般的に生理学的pHでの正に荷電したと信じられているが,いくつかの他の明確な特性である。,非エンベロープウイルスであるモデル蛋白質のパネルよりもより疎水性であることを示した実験と計算した。逆相と疎水性相互作用クロマトグラフィー及びANS蛍光は各エンティティの実験的疎水性強度を決定した。計算表面疎水性は各アミノ酸の疎水性により重みづけされた蛋白質の溶媒曝露表面積によって計算した。得られた結果は,計算表面の疎水性の間の強い相関と逆相クロマトグラフィー及びANS蛍光を用いて実験的に決定した疎水性を示した。表面疎水性はアミノ酸配列疎水性の加重平均に強く比較しなかった。これは表面疎水性を計算する簡単な方法を結晶構造を持つ蛋白質とウイルスに関する一般的な疎水性情報を与えることを示した。プロセスでは,この方法をブタパルボウイルス(PPV)は本研究で用いたモデル蛋白質より疎水性であることを示した。これは現在知られているウイルス特性に新たな次元を追加すると遺伝子治療標的化,表面吸着とウイルス相互作用の一般的理解のためのウイルスの操作を改善することができる。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 疎水性相互作用クロマトグラフィー ,  逆相クロマトグラフィー ,  *タンパク質 ,  蛍光 ,  相互作用 ,  アミノ酸配列 ,  *疎水性 ,  遺伝子療法 ,  分子認識 ,  バイオテクノロジー ,  *ウイルス ,  ターゲティング ,  表面積 ,  結晶構造
準シソーラス用語： *表面疎水性 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： Eisenbergは疎水性スケール ,  カプシド ,  バイオテクノロジー ,  ウイルスの除去 ,  ログ除去価値 ,  抗体生産

分類 (2件)： 固-液界面  (CB12050B) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (7件)： エンベロープ ,  ウイルス ,  蛋白質 ,  実験 ,  計算 ,  表面疎水性 ,  解析