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J-GLOBAL ID:201702268559134978   整理番号:17A1234094

アミロイドβ蛋白質オリゴマの柔軟なN末端:構造と活性との関連【Powered by NICT】

Flexible N-Termini of Amyloid β-Protein Oligomers: A Link between Structure and Activity?
著者 (2件):
資料名:
巻: 57  号: 7-8  ページ: 651-664  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0141B  ISSN: 0021-2148  CODEN: ISJCA  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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アルツハイマー病(AD)の改訂されたアミロイドカスケード仮説はアミロイドβ蛋白質(Aβ)は,可溶性低分子量(LMW)集合体,オリゴマと呼ばれる,を実験的に特性化するために困難なだけでなく不均一で多形性による計算,秩序構造の欠如,と短寿命の形成を介して疾患を誘発することを述べた。最近の知見は,免疫応答とADとの関連におけるそれらの二重の,保護および破壊的性質を明らかにすることにより排他的に毒性実体としてAβオリゴマの観点に挑戦であった。本総説では,Aβオリゴマー形成と構造の理解は,ADの観点から議論した。毒性ならびに保護活性を仲介する,計算機シミュレーションで観察され,Aβオリゴマの柔軟で溶媒に曝されたN末端が関与していることを構造活性相関(SAR)を提案した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (4件):
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核酸一般  ,  生物学的機能  ,  神経の基礎医学  ,  分子構造 
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