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J-GLOBAL ID：201702270447186942   整理番号：17A1378594

植物E3リガーゼはin vitroでubiquitinate大腸菌σ~32【Powered by NICT】

Plant E3 ligases ubiquitinate Escherichia coli σ³² in vitro

著者 (6件)： Xu Xibing (College of Medicine, Henan University of Science and Technology, Luoyang 471000, China) ,  Liang Ke (Key Laboratory of Bio-Resources and Eco-Environment of Ministry of Education, College of Life Sciences, Sichuan University, Chengdu 610064, China) ,  Li Haiyan (College of Medicine, Henan University of Science and Technology, Luoyang 471000, China) ,  Liu Hao (College of Medicine, Henan University of Science and Technology, Luoyang 471000, China) ,  Cao Qin (College of Medicine, Henan University of Science and Technology, Luoyang 471000, China) ,  Shen Yan (College of Medicine, Henan University of Science and Technology, Luoyang 471000, China)
資料名： Biochemical and Biophysical Research Communications  (Biochemical and Biophysical Research Communications)
巻： 490  号： 4  ページ： 1232-1236  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0118A  ISSN： 0006-291X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ユビキチン様蛋白質(UBL)は,真核生物と原核生物は異なる生物由来の蛋白質の間の相互作用を可能にするのは非常に良く保存された。例えば,Mycobacterium tuberculosisの原核生物ユビキチン様蛋白質(子)とプロテアソーム補助因子A(PafA)は少なくとも51種のEscherichia coli蛋白質をpupylateに十分であった。植物E3リガーゼBnTR1とAT1G02860はin vitroでE.coliσ~32ではなく,Hsp70DnaKをユビキチン化できることを示した。分子生物学及び生化学的研究により,BnTR1とAT1G02860のRINGフィンガードメインはその機能に必須であることを確認した。これらの結果は,植物E3リガーゼの基質は原核生物蛋白質,従って植物ユビキチン化システムは,原核生物から進化した可能性があることを示唆した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *大腸菌 ,  生化学 ,  タンパク質 ,  補因子 ,  ユビキチン化 ,  真核生物 ,  基質 ,  結核菌 ,  *in vitro実験 ,  分子生物学 ,  原核生物 ,  ユビキチン ,  プロテアソーム
準シソーラス用語： ユビキチン様蛋白質 ,  *ユビキチン-蛋白質リガーゼ , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： E3リガーゼ ,  ユビキチン ,  σ~32 ,  Escherichia coli

分類 (2件)： 細胞構成体の機能  (EF03060C) ,  細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (3件)： 植物 ,  E3リガーゼ ,  大腸菌