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J-GLOBAL ID：201702270917168670   整理番号：17A1387594

IAPPアミロイドフィブリルのアミロイド生成性芯の追跡:顕微Raman分光法からの洞察【Powered by NICT】

Tracking the amyloidogenic core of IAPP amyloid fibrils: Insights from micro-Raman spectroscopy

著者 (7件)： Louros Nikolaos N. (Section of Cell Biology and Biophysics, Department of Biology, School of Sciences, National and Kapodistrian University of Athens, Panepistimiopolis, Athens 157 01, Greece) ,  Tsiolaki Paraskevi L. (Section of Cell Biology and Biophysics, Department of Biology, School of Sciences, National and Kapodistrian University of Athens, Panepistimiopolis, Athens 157 01, Greece) ,  Baltoumas Fotis A. (Section of Cell Biology and Biophysics, Department of Biology, School of Sciences, National and Kapodistrian University of Athens, Panepistimiopolis, Athens 157 01, Greece) ,  Chryssikos Georgios D. (Theoretical and Physical Chemistry Institute, National Hellenic Research Foundation, Athens 116 35, Greece) ,  Gionis Vassilis (Theoretical and Physical Chemistry Institute, National Hellenic Research Foundation, Athens 116 35, Greece) ,  Hamodrakas Stavros J. (Section of Cell Biology and Biophysics, Department of Biology, School of Sciences, National and Kapodistrian University of Athens, Panepistimiopolis, Athens 157 01, Greece) ,  Iconomidou Vassiliki A. (Section of Cell Biology and Biophysics, Department of Biology, School of Sciences, National and Kapodistrian University of Athens, Panepistimiopolis, Athens 157 01, Greece)
資料名： Journal of Structural Biology  (Journal of Structural Biology)
巻： 199  号： 2  ページ： 140-152  発行年： 2017年 
JST資料番号： W0838A  ISSN： 1047-8477  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ヒト膵島アミロイドポリペプチド(hIAPP)は細胞外アミロイド沈着の主要な蛋白質成分,Langerhans,II型糖尿病の特徴の島に位置している。IAPP凝集の基礎となる機構はまだ明確に定義されていない,蛋白質の高度アミロイド形成性配列は広く研究されている。いくつかのセグメントが凝集し易い領域(A PR)として脚光を浴び,中央8 17と20 29伸縮に焦点を当てた多くの注目した。本研究では,顕微Raman分光法を採用して,に寄与するか,IAPPアミロイドフィブリルのアミロイド生成性コアから排除した特定領域を同定した。著者らの結果は,2及び7位でのCys残基の間の保存されたジスルフィド結合,Tyr残基を含むC末端領域を含むN末端領域はアミロイドコアから排除されることを示した。最後に,数IAPP変異体の詳細な凝集アッセイと分子動力学シミュレーションを行うことにより,著者らは中心A PR内の点突然変異は蛋白質の全体的なアミロイド形成ポテンシャルの低下に寄与したが,IAPPアミロイドフィブリルの形成を完全に消失しないことを示した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *顕微Raman分光法 ,  2型糖尿病 ,  計算機シミュレーション ,  ジスルフィド結合 ,  ヒト ,  点突然変異 ,  凝集 ,  アミロイドーシス ,  ペプチド ,  *アミロイド
準シソーラス用語： 分子動力学シミュレーション ,  アミノ末端 ,  C末端 ,  残基 ,  アミロイド形成 ,  *膵島アミロイドポリペプチド , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： アミリン ,  アミロイドーシス ,  凝集傾向ペプチド ,  ジスルフィド結合 ,  II型糖尿病 ,  Raman分光法

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (6件)： IAPP ,  アミロイド ,  芯 ,  追跡 ,  顕微Raman分光法 ,  洞察