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J-GLOBAL ID：201702271862134363   整理番号：17A1446327

シクラーゼ関連蛋白質のCARP/β-シートドメイン内の保存疎水性残基はアクチン単量体調節に関与する【Powered by NICT】

Conserved hydrophobic residues in the CARP/β-sheet domain of cyclase-associated protein are involved in actin monomer regulation

著者 (4件)： Iwase Shohei (Department of Pathology, Winship Cancer Institute, Emory University, Atlanta, Georgia) ,  Iwase Shohei (Department of Cell Biology, Winship Cancer Institute, Emory University, Atlanta, Georgia) ,  Ono Shoichiro (Department of Pathology, Winship Cancer Institute, Emory University, Atlanta, Georgia) ,  Ono Shoichiro (Department of Cell Biology, Winship Cancer Institute, Emory University, Atlanta, Georgia)
資料名： Cytoskeleton  (Cytoskeleton)
巻： 74  号： 9  ページ： 343-355  発行年： 2017年 
JST資料番号： W2546A  ISSN： 1949-3584  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： シクラーゼ会合蛋白質(CAP)はアクチンフィラメント動力学を促進するマルチドメイン蛋白質である。CAPのC末端領域はCAPとX連鎖色素性網膜炎2蛋白質(CARP)ドメイン(またはβ-シートドメイン),アクチン単量体に結合することを含み,アクチン結合ヌクレオチドの交換の改善が必須である。しかし,CARPドメインはアクチンに結合するかを明確に理解されていない。,CARPドメイン中の保存された疎水性残基はアクチン動力学を調節するCAPの機能において重要な役割を果たすことを報告する。Caenorhabditis elegans CAP,CAS2のCARPドメインにおける三つの保存された表面に露出した疎水性残基の単一変異は有意にアクチン単量体への結合を減少させ,アクチンへのヌクレオチド交換活性を抑制する。結果として,これらの変異体は重合のためのアクチン単量体のリサイクルを促進するためにADF/コフィリンと競合するは野生型より弱かった。二重変異(V367A/I373A)はCAS2のこれらのアクチン調節機能を除去した。これらの疎水性残基と以前に同定された機能的残基はコイドメインの凹面βシートに,βシートの広域はアクチンへの結合に関与していることを示唆している。これらの観察は,CAPのCARPドメインは他の既知のアクチン結合蛋白質からのアクチンの異なる様式で結合することを示唆する。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *疎水性 ,  野生型 ,  アクチンフィラメント ,  Caenorhabditis elegans ,  *タンパク質 ,  変異 ,  *アクチン ,  β構造 ,  *単量体 ,  アクチン結合タンパク質 ,  ヌクレオチド
準シソーラス用語： コフィリン ,  C末端 ,  *残基 ,  *CARP , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (3件)： アクチン動力学 ,  ADF/コフィリン ,  ヌクレオチド交換

分類 (2件)： 細胞生理一般  (EF02010S) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (9件)： 蛋白質 ,  CARP ,  ドメイン ,  保存 ,  疎水性 ,  残基 ,  アクチン ,  単量体 ,  調節