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J-GLOBAL ID:201702271881103262   整理番号:17A1247278

Lys~29(K~29)で修飾されたインシュリンへのアシル化プロインシュリンとその位置特異的変換の調製のための構造モチーフの設計【Powered by NICT】

Designing structural-motifs for the preparation of acylated proinsulin and their regiospecific conversion into insulin modified at Lys29 (K29)
著者 (5件):
資料名:
巻: 73  ページ: 147-153  発行年: 2017年 
JST資料番号: E0823A  ISSN: 0045-2068  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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八プロインシュリンをコードする遺伝子を作製し,その翻訳産物,トリプシン及びカルボキシペプチダーゼBの混合物を処理したとき,次の特徴を分析した。一つ,N末端リンカーの容易な除去を受け,フェニルアラニン残基を生成する能力は,インシュリンのB鎖のN末端,C-ペプチドの除去に関与していることをと同様の速度で予定されている。二,カルボキシペプチダーゼB,二アルギニン残基を除去するために迅速であることが必要で,後者のプロセスで生産された,ジアルギニルインシュリンの処理,3,これらの操作はN末端メチオニンがアシル化されたか否かを効率的であった。四,プロインシュリン構築物はアシル化部位の最小数を含むことを必要とした。前述の特徴を質量分析によりモニターし,N末端でMRRとQ~64に変異K~64,MRR-(Q~64)ヒトプロインシュリン[MRR-(Q~64)hpi]を含むプロインシュリン誘導体は,これらの要件を満たした最適化した。誘導体は円滑に二鎖長(アセチル及びドデカノイル)の試薬でアシル化されたアセチル/ドデカノイルMRR-(Q~64)時間を得た。,二酵素の混合物を用いて,アセチルMRR-(Q~64)hpiは円滑に変換され,アセチルインシュリンであった。しかし,ドデカノイルMRR-(Q~64)hpiは上記の混合物を処理した場合,K~29は大きな疎水性アシル基を含み,ドデカノイルdes30インスリンを生成する場合,カルボキシペプチダーゼB(動物すい臓または組換えからかどうか)はインシュリン誘導体のK~29T~30結合に作用するの予想外の特異性を示した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (1件):
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酵素一般 

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