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J-GLOBAL ID：201702272091552058   整理番号：17A1621926

MICAL,アクチン細胞骨格動態に関与する異常なマルチドメインフラビン酵素の構造-機能研究【Powered by NICT】

Structure-function studies of MICAL, the unusual multidomain flavoenzyme involved in actin cytoskeleton dynamics

著者 (1件)： Vanoni Maria Antonietta (Department of Biosciences, Universita degli Studi di Milano, Via Celoria 26, 20133 Milano, Italy)
資料名： Archives of Biochemistry and Biophysics  (Archives of Biochemistry and Biophysics)
巻： 632  ページ： 118-141  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0023A  ISSN： 0003-9861  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： MICAL(CasLと分子相互作用から)は,昆虫からヒトまで保存されているマルチドメイン蛋白質,アクチン細胞骨格動力学の制御におけるそれらの関与と,健康と疾患における関連するいくつかの重要な過程で益々注目されているのを示している。NADPH依存性F-アクチン解重合反応を触媒するのでMICALはアクチン結合蛋白質の中でユニークである。この前例のない反応であるp-ヒドロキシ安息香酸ヒドロキシラーゼ,芳香族モノオキシゲナーゼのプロトタイプに構造的に関連するそのN末端FAD含有ドメインと関連しているが,遊離状態で強いNADPHオキシダーゼ活性を触媒する。遊離およびF-アクチン結合状態におけるMICALの可能性のある作用機構に関する現在の仮説を支持する議論の概要を提供し,MICAL活性に及ぼす触媒フラボ蛋白質ドメインに従うことをCH,LIM,及びC末端ドメインの調節作用と同様に,小分子のそれとMICALと相互作用する蛋白質にするために,このレビューは,MICAL型の既知の構造的及び機能的特性に焦点を当てた。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： フラビンタンパク質 ,  解重合 ,  触媒 ,  モノオキシゲナーゼ ,  *アクチン ,  NADPHオキシダーゼ ,  タンパク質 ,  分子間相互作用 ,  *フラビン酵素 ,  アクチン結合タンパク質 ,  ヒト ,  アデニンヌクレオチド ,  ニコチンアミドヌクレオチド
準シソーラス用語： Fアクチン ,  *マルチドメイン ,  *アクチン細胞骨格 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： MICAL ,  Flavoprotein ,  FAD含有モノオキシゲナーゼ/オキシダーゼ ,  F-アクチン解重合 ,  セマフォリンシグナル伝達 ,  Cytoskeleton

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (1件)： NADPH

タイトルに関連する用語 (4件)： アクチン細胞骨格 ,  マルチドメイン ,  フラビン酵素 ,  研究