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J-GLOBAL ID：201702273163507059   整理番号：17A1818664

細菌L9とその機能的意義のりん酸化飢餓ストレスに応答する【Powered by NICT】

Phosphorylation of bacterial L9 and its functional implication in response to starvation stress

著者 (7件)： Pei Hairun (College of Chemistry, Beijing Normal University, China) ,  Pei Hairun (Beijing Advanced Innovation Center for Food Nutrition and Human Health, Beijing Technology & Business University, China) ,  Han Shengnan (College of Chemistry, Beijing Normal University, China) ,  Yang Shaoyuan (College of Chemistry, Beijing Normal University, China) ,  Lei Zhen (College of Chemistry, Beijing Normal University, China) ,  Zheng Jimin (College of Chemistry, Beijing Normal University, China) ,  Jia Zongchao (Department of Biomedical and Molecular Sciences, Queen’s University, Kingston, Canada)
資料名： FEBS Letters  (FEBS Letters)
巻： 591  号： 20  ページ： 3421-3430  発行年： 2017年 
JST資料番号： D0575A  ISSN： 0014-5793  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Escherichia coliから発現し精製した細菌L9(bL9)蛋白質である安定リン酸化された。七Ser/Thrりん酸化部位,の一つがC末端ドメイン(CTD)に位置している地図を作成した。ヒスチジンタグをC末端に融合したとき,bL9はより長いりん酸化されない。bL9のりん酸化はそのCTDの完全な無秩序化を引き起こし,栄養塩が制約される条件の下での細胞生存を助ける。リボソームの以前の構造研究により,bL9は二つの異なる立体配座,そのうちの1つは30S rRNAへのRelAの結合と競合を示し,RelA活性化を防止することを示した。まとめると,りん酸化により可能となったbL9CTDの柔軟性は立体障害,RelA機能を調節し,飢餓ストレス下での細胞生存を支援するこれまで知られていない機構としてを除去することを示唆した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 大腸菌 ,  立体配座 ,  栄養塩類 ,  *リン酸化 ,  rRNA ,  タンパク質 ,  立体障害 ,  リボソーム ,  柔軟性
準シソーラス用語： RelA ,  細胞生存 ,  無秩序化 ,  C末端 ,  ヒスチジン標識 ,  C末端ドメイン , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (3件)： 細菌L9 ,  phosphorylation ,  飢餓ストレス

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (5件)： 細菌 ,  りん酸化 ,  飢餓 ,  ストレス ,  応答