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J-GLOBAL ID:201702277804628719   整理番号:17A1707173

Pharmalyte~MT8 10.5によるポスト固定化によるImprovingthecatalytic特性と固定化γ-グルタミルトランスペプチダーゼの安定性【Powered by NICT】

Improvingthecatalytic properties and stability of immobilized γ-glutamyltranspeptidase by post-immobilization with PharmalyteMT 8-10.5
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巻: 105  号: P3  ページ: 1581-1586  発行年: 2017年 
JST資料番号: T0898A  ISSN: 0141-8130  CODEN: IJBMDR  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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γ-グルタミルトランスペプチダーゼ(GGT)は8.5 9.0の最適pH範囲でγ-グルタミルの移動を特異的に触媒するが,アルカリ性条件の下での貧弱なin vitro安定性を持つ二量体蛋白質である。本研究では,GGTはさらにMTW GGT Pharを生成するPharmalyte~MT(Phar)8.0 10.5で修飾したMTW GGTを生成しmesoporoustitania酸化物ホイスカ(MTW)キャリア上に固定化した。PharはMTW GGT上に吸着した液体バルクから固定化酵素を分離した~9.2の等電点を持つと固定化GGTのpH耐性及び安定性を証明した有意に緩衝層を形成した。MTW GGT Pharは6.0 11.0のpH範囲で安定な酵素活性とGGTより10~°C高い最適温度を示した。50°CでpHが11.0と熱安定性でそのpH安定性はそれぞれGGTのそれよりも23.7倍及び19.4倍高かった。さらに,GpNA(K_m)に対するMTW GGT Pharの親和性定数は0.597mM,遊離GGTのそれよりもわずかに低かった,PharはGGTの構造に保護的な効果を持つことを示した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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酵素一般 
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