細菌アミノトランスフェラーゼによる3-メルカプトピルビン酸へのシステインの変換【Powered by NICT】

Andreessen Christina; Gerlt Vanessa; Steinbuechel Alexander; Steinbuechel Alexander

文献

J-GLOBAL ID：201702278313987215 整理番号：17A0444362

細菌アミノトランスフェラーゼによる3-メルカプトピルビン酸へのシステインの変換【Powered by NICT】

Conversion of cysteine to 3-mercaptopyruvic acid by bacterial aminotransferases

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巻： 99 ページ： 38-48 発行年： 2017年
JST資料番号： A0989B ISSN： 0141-0229 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

3-メルカプトプロピオン酸の構造類似体である3-メルカプトピルビン酸(3mpy)は細菌のポリチオエステルの生合成のための前駆体化合物である。全プロセスの費用対効果と持続可能性は,3M PYの細胞内供給のためのシステイン分解経路を用いて大きく改善された。その対応するα-ケト酸3mpyへのシステインのアミノ基転移はシステインアミノトランスフェラーゼ(CAT)により触媒される。しかし,CAT活性はこれまで細菌アミノトランスフェラーゼ(AT)について記述されておらず,それらがシステインの変換のための3mpyに適用できるかどうかは不明であった。本研究では,Rattus norvegicus(Got1)のCATと配列相同性に基づいた八細菌アミノトランスフェラーゼを選択した。アミノトランスフェラーゼはAdvenella mimigardefordensis DPN7,Escherichia coli MG1655,Shimwellia blattae株33430,Ralstonia eutrophaH16およびParacoccus denitrificans PD1222から四アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ(AATs)と四種の芳香族アミノ酸アミノトランスフェラーゼ(ArATs)を含んでいた。より詳細な特性化のために,選択されたすべてのA ATまたはArATをコードする遺伝子を非相同的にE.coliで発現させ,精製した。CAT活性は新規連続共役酵素分析法を適用した場合,全てのアミノトランスフェラーゼで検出された。速度論的研究は,A.mimigardefordensisからA ATに対し5.1mM/sの最高の触媒効率を明らかにした。システインから3M PYの形成はさらにGirardT試薬及び液体クロマトグラフィー-質量分析解析と3mpyの誘導体化を用いた最適化手法によって検証することができた。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

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酵素の応用関連 , 酵素一般 , 酵素生理

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