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J-GLOBAL ID：201702280427386306   整理番号：17A1421477

G蛋白質共役受容体によるアレスチン動員のための燐酸化符号の同定【Powered by NICT】

Identification of Phosphorylation Codes for Arrestin Recruitment by G Protein-Coupled Receptors

著者 (36件)： Zhou X. Edward (VARI-SIMM Center, Center for Structure and Function of Drug Targets, CAS-Key Laboratory of Receptor Research, Shanghai Institute of Materia Medica, Chinese Academy of Sciences, Shanghai 201203, China) ,  Zhou X. Edward (Laboratory of Structural Sciences, Center for Structural Biology and Drug Discovery, Van Andel Research Institute, Grand Rapids, MI 49503, USA) ,  He Yuanzheng (Laboratory of Structural Sciences, Center for Structural Biology and Drug Discovery, Van Andel Research Institute, Grand Rapids, MI 49503, USA) ,  de Waal Parker W. (Laboratory of Structural Sciences, Center for Structural Biology and Drug Discovery, Van Andel Research Institute, Grand Rapids, MI 49503, USA) ,  Gao Xiang (Laboratory of Structural Sciences, Center for Structural Biology and Drug Discovery, Van Andel Research Institute, Grand Rapids, MI 49503, USA) ,  Kang Yanyong (Laboratory of Structural Sciences, Center for Structural Biology and Drug Discovery, Van Andel Research Institute, Grand Rapids, MI 49503, USA) ,  Van Eps Ned (Department of Biochemistry, University of Toronto, Toronto, ON M5S 1A8, Canada) ,  Yin Yanting (VARI-SIMM Center, Center for Structure and Function of Drug Targets, CAS-Key Laboratory of Receptor Research, Shanghai Institute of Materia Medica, Chinese Academy of Sciences, Shanghai 201203, China) ,  Yin Yanting (Laboratory of Structural Sciences, Center for Structural Biology and Drug Discovery, Van Andel Research Institute, Grand Rapids, MI 49503, USA) ,  Pal Kuntal (Laboratory of Structural Sciences, Center for Structural Biology and Drug Discovery, Van Andel Research Institute, Grand Rapids, MI 49503, USA) ,  Goswami Devrishi (Department of Molecular Medicine, The Scripps Research Institute, Scripps Florida, Jupiter, FL 33458, USA) ,  White Thomas A. (Center for Free Electron Laser Science, Deutsches Elektronen-Synchrotron DESY, 22607 Hamburg, Germany) ,  Barty Anton (Center for Free Electron Laser Science, Deutsches Elektronen-Synchrotron DESY, 22607 Hamburg, Germany) ,  Latorraca Naomi R. (Department of Computer Science, Stanford University, Stanford, CA 94305, USA) ,  Latorraca Naomi R. (Department of Molecular and Cellular Physiology, Stanford University, Stanford, CA 94305, USA) ,  Latorraca Naomi R. (Department of Structural Biology, Stanford University, Stanford, CA 94305, USA) ,  Latorraca Naomi R. (Institute for Computational and Mathematical Engineering, Stanford University, Stanford, CA 94305, USA) ,  Latorraca Naomi R. (Biophysics Program, Stanford University, Stanford, CA 94305, USA) ,  Chapman Henry N. (Center for Free Electron Laser Science, Deutsches Elektronen-Synchrotron DESY, 22607 Hamburg, Germany) ,  Chapman Henry N. (Centre for Ultrafast Imaging, 22761 Hamburg, Germany) ,  Hubbell Wayne L. (Jules Stein Eye Institute and Department of Chemistry and Biochemistry, University of California, Los Angeles, CA 90095, USA) ,  Dror Ron O. (Department of Computer Science, Stanford University, Stanford, CA 94305, USA) ,  Dror Ron O. (Department of Molecular and Cellular Physiology, Stanford University, Stanford, CA 94305, USA) ,  Dror Ron O. (Department of Structural Biology, Stanford University, Stanford, CA 94305, USA) ,  Dror Ron O. (Institute for Computational and Mathematical Engineering, Stanford University, Stanford, CA 94305, USA) ,  Dror Ron O. (Biophysics Program, Stanford University, Stanford, CA 94305, USA) ,  Stevens Raymond C. (Department of Chemistry, Bridge Institute, University of Southern California, Los Angeles, CA 90089, USA) ,  Stevens Raymond C. (iHuman Institute, ShanghaiTech University, 2F Building 6, 99 Haike Road, Pudong New District, Shanghai 201210, China) ,  Cherezov Vadim (Department of Chemistry, Bridge Institute, University of Southern California, Los Angeles, CA 90089, USA) ,  Gurevich Vsevolod V. (Department of Pharmacology, Vanderbilt University, Nashville, TN 37232, USA) ,  Griffin Patrick R. (Department of Molecular Medicine, The Scripps Research Institute, Scripps Florida, Jupiter, FL 33458, USA) ,  Ernst Oliver P. (Department of Biochemistry, University of Toronto, Toronto, ON M5S 1A8, Canada) ,  Ernst Oliver P. (Department of Molecular Genetics, University of Toronto, Toronto, ON M5S 1A8, Canada) ,  Melcher Karsten (Laboratory of Structural Sciences, Center for Structural Biology and Drug Discovery, Van Andel Research Institute, Grand Rapids, MI 49503, USA) ,  Xu H. Eric (VARI-SIMM Center, Center for Structure and Function of Drug Targets, CAS-Key Laboratory of Receptor Research, Shanghai Institute of Materia Medica, Chinese Academy of Sciences, Shanghai 201203, China) ,  Xu H. Eric (Laboratory of Structural Sciences, Center for Structural Biology and Drug Discovery, Van Andel Research Institute, Grand Rapids, MI 49503, USA)
資料名： Cell (Cambridge, Mass.)  (Cell (Cambridge, Mass.))
巻： 170  号： 3  ページ： 457-469.e13  発行年： 2017年 
JST資料番号： A0707B  ISSN： 0092-8674  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： G蛋白質共役受容体(GPCR)はアレスチンとの相互作用,その結合はG蛋白質非依存性経路を介してレセプターの取り込みとシグナル伝達を促進することを介して部分的に多様なシグナル伝達を仲介する。高親和性アレスチン結合は受容体りん酸化を必要とする,受容体のC末端尾部でことが多い。,ロドプシンアレスチン複合体のX線自由電子レーザ(XFEL)結晶構造であり,ロドプシンのりん酸化C末端はアレスチンのN末端β鎖を持つ拡張分子間βシートを形成することを報告した。りん酸化はロドプシンC末端尾部残基T336及びS338で検出された。これら二りん酸残基,E341と共に,リン酸化されたバソプレッシン 2受容体尾部の結合に類似しているβ-アレスチン-1にモードにおけるアレスチン三正荷電ポケットとの静電相互作用の広範なネットワークを形成した。これらの観察に基づいて,GPCRによるアレスチンのリン酸化依存性動員のための共通の機構として機能するリン酸化符号の集合を導き,検証した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *リン酸化 ,  ネットワーク ,  ロドプシン ,  バソプレシン ,  複合体 ,  膜タンパク質 ,  *受容体 ,  電荷 ,  β構造 ,  親和性 ,  静電相互作用 ,  結晶構造
準シソーラス用語： C末端 ,  *アレスチン ,  *G蛋白質共役型受容体 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (8件)： ロドプシン ,  GPCR ,  アレスチン ,  GRK ,  リン酸化コード ,  膜蛋白質 ,  バイアスシグナル伝達 ,  創薬

分類 (2件)： 細胞膜の受容体  (EF04030C) ,  細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (5件)： G蛋白質共役受容体 ,  アレスチン ,  燐酸化 ,  符号 ,  同定