文献

J-GLOBAL ID：201702280643162317   整理番号：17A0096505

コルヒチンとアルコール脱水素酵素との相互作用の分光学的および分子ドッキング研究【JST・京大機械翻訳】

Study on the interaction between colchicine with alcohol dehydrogenase by spectroscopy and molecular modeling method

著者 (6件)： Tuo Xun (Education Center for Basic Chemistry Experiments,College of Chemistry,Nanchang University) ,  Liu Minghao (Education Center for Basic Chemistry Experiments,College of Chemistry,Nanchang University) ,  Hu Mangen (Education Center for Basic Chemistry Experiments,College of Chemistry,Nanchang University) ,  Yang Shuling (Education Center for Basic Chemistry Experiments,College of Chemistry,Nanchang University) ,  Lv Xiaolan (Education Center for Basic Chemistry Experiments,College of Chemistry,Nanchang University) ,  Hu Yu (Education Center for Basic Chemistry Experiments,College of Chemistry,Nanchang University)
資料名： Huaxue Yanjiu yu Yingyong  (Huaxue Yanjiu yu Yingyong)
巻： 28  号： 8  ページ： 1064-1069  発行年： 2016年 
JST資料番号： C2006A  ISSN： 1004-1656  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 中国語 (ZH)

抄録/ポイント： ヒトの生理学的条件の下で,分(COL)とアルコール(ADH)の間の相互作用機構を,分光学的および分子ドッキング技術を用いて研究した。異なる温度条件下での蛍光スペクトル実験により、コルヒチンは水素結合とファンデルワールス力とADH結合により複合物を形成でき、ADHの酵素活性を抑制し、ADH蛍光の静的消光を引き起こすことが分かった。異なる温度条件下で、HILL係数N_Hはいずれも1に等しいことから、コルヒチンは後続配位子に対して協同作用がないことが分かった。同期蛍光と赤外スペクトルは,コルヒチンがADHの立体配座に影響しないことを示した。紫外スペクトルと分子ドッキング研究は,COLがエタノールと類似していることを示し,いずれもO上の孤立電子対ADH活性中心のZNイオンと結合して位置決めした。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 協力作用 ,  蛍光スペクトル ,  *アルコールデヒドロゲナーゼ ,  紫外スペクトル ,  酵素活性度 ,  水素結合 ,  蛍光 ,  赤外スペクトル ,  van der Waals力 ,  消光 ,  温度条件 ,  立体配座 ,  脂環式化合物 ,  脂肪酸 ,  エノールエーテル ,  カルボアミド ,  フェノールエーテル ,  エノン ,  芳香族縮合化合物 ,  側鎖アミンアルカロイド
準シソーラス用語： *分子ドッキング ,  *分光学 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： colchicine ,  alcohol dehydrogenase ,  interaction ,  spectroscopic methods ,  molecular modeling method

分類 (3件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  有機化合物・錯体の蛍光・りん光(分子)  (BH06062I) ,  分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (1件)： コルヒチン

タイトルに関連する用語 (6件)： コルヒチン ,  アルコール脱水素酵素 ,  相互作用 ,  分光学 ,  分子ドッキング ,  研究