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J-GLOBAL ID：201702281009005043   整理番号：17A1958641

本質的に無秩序な領域における蛋白質結合セグメントの配列保存【Powered by NICT】

Sequence conservation of protein binding segments in intrinsically disordered regions

著者 (2件)： Ota Haruki (Faculty of Engineering, Maebashi Institute of Technology, 460-1 Kamisadori, Maebashi 371-0816, Japan) ,  Fukuchi Satoshi (Faculty of Engineering, Maebashi Institute of Technology, 460-1 Kamisadori, Maebashi 371-0816, Japan)
資料名： Biochemical and Biophysical Research Communications  (Biochemical and Biophysical Research Communications)
巻： 494  号： 3-4  ページ： 602-607  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0118A  ISSN： 0006-291X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 本質的に無秩序な蛋白質は遊離状態で球状構造を採用しないことを本質的に無秩序な領域(IDR)を有する蛋白質である。IDRは多くの生物学的過程において重要な役割を果たしているの蛋白質結合セグメントを有するユニークな領域を有していた。IDRの結合部位は配列保存の観点から不均一:いくつかは保存され,他のものはしない。は本質的に無秩序な蛋白質,理想のデータベースを走行し,その中に,変幻自在の区画(ProS)と呼ばれる,このような結合セグメントを収集した。本研究では,著者らはProS,構造ドメイン(SD),およびIDR ProS(非ProS)以外の配列保存性を比較し,i)ProSにおける機能的に拘束された残基は保存されている傾向があり,ii)ProSの保存スコアの分布はSD非ProSのものと類似しており,iii)ヒト蛋白質で見出されたProSは脊椎動物でのみ保存されていることを見出した。これらの結果は,ProSにおける保存パターンは,主にSDにおいて見られる一般的な規則に従うことを示した。ProSは容易に出現し,蛋白質進化の過程で消失することができるので,IDR配列を比較した場合,進化距離を考慮する必要がある。さらに,多くのProSは同定されていない可能性があり,これはIDRの配列保存の不均一性を説明すると思われる。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 脊椎動物 ,  ヒト ,  データベース ,  不均一性 ,  *タンパク質結合 ,  結合部位 ,  *タンパク質
準シソーラス用語： 蛋白質進化 ,  スコア ,  残基 ,  生物学的過程 ,  遊離状態 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： 本質的に無秩序な蛋白質 ,  蛋白質-蛋白質相互作用 ,  ペプチドモチーフ ,  配列保存

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  細胞構成体一般  (EF03010Z)

タイトルに関連する用語 (3件)： 蛋白質結合 ,  セグメント ,  保存