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J-GLOBAL ID:201702282695243756   整理番号:17A0752049

単鎖可変フラグメント(scFv)ペプチドリンカーの挿入は組換Lactococcus lactisに及ぼすインフルエンザ血球凝集素(HA1)の表面ディスプレイを改善する【Powered by NICT】

Insertion of single-chain variable fragment (scFv) peptide linker improves surface display of influenza hemagglutinin (HA1) on non-recombinant Lactococcus lactis
著者 (10件):
資料名:
巻: 33  号:ページ: 154-162  発行年: 2017年 
JST資料番号: A0966B  ISSN: 8756-7938  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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N アセチルムラミダーゼ(AcmA)の結合ドメインを用いたLactococcus lactisの表面上に表示された異種蛋白質はワクチンデリバリーへの応用の可能性を持っている。本研究では,インフルエンザA(H1N1)2009血球凝集素(HA1)を示す非組換えL.lactis表面を開発した。三組換蛋白質,HA1/L/AcmA,HA1/AcmA,HA1はEscherichia coli及び精製で過剰発現させた。フローサイトメトリーを用いた結合研究では,HA1/L/AcmA,単鎖可変フラグメント(scFv)ペプチドリンカーを含むはscFvペプチドリンカー(41.1±1.5%と1,652.0±34.1)ないHA1/AcmAと比較して有意に高い割合の結合数および平均蛍光結合強度(MFI)の(51.7±1.4%と3,594.0±675.9)を示した。イムノブロット分析におけるHA1/AcmA(}1.1×10~4分子あたりの細胞)に比べてより高い量HA1/L/AcmA(}2.9×10~4分子/細胞)はL.lactisに表示した。HA1/AcmAとHA1のそれに匹敵する量の蛋白質でHA1/L/AcmA完全に凝集したRBC。蛋白質構造の計算機モデリングは,HA1/L/AcmAにおけるscFvペプチドリンカーはHA1/AcmAと比較して非常に長い距離で分離されHA1とAcmAドメインを保持することを示唆した。これらの知見は,HA1とAcmAのscFvペプチドリンカーの挿入はL.lactisへの組換え蛋白質の結合を改善することを示唆する。scFvペプチドリンカーの挿入はAcmA結合ドメインを用いた乳酸連鎖球菌の表面に表示された異種蛋白質の改善のための潜在的アプローチとして検討することができる。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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抗原・抗体・補体の生産と応用 

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