文献

J-GLOBAL ID：201702283128724101   整理番号：17A0593323

アミノ酸残基を変化させた遊離環状テトラペプチドの構造解析

Structural analyses of isolated cyclic tetrapeptides with varying amino acid residues

著者 (7件)： Stamm A. (TU Kaiserslautern, Fachbereich Chemie & Research Center Optimas, Physikalische Chemie, Erwin-Schroedinger-Strasse 52, D-67663 Kaiserslautern, Germany. [e-mail]) ,  Maue D. ,  Schaly A. ,  Schlicher S. ,  Bartl J. ,  Kubik S. ,  Gerhards M.
資料名： Physical Chemistry Chemical Physics  (Physical Chemistry Chemical Physics)
巻： 19  号： 17  ページ： 10718-10726  発行年： 2017年 
JST資料番号： A0271C  ISSN： 1463-9076  CODEN： PPCPFQ  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 環状ペプチドは,重要な生物学および医学作用と共に自然界で起こる大きな部類の物質を表す。合成環状ペプチドは,通常のレセプター上での一連の利点のために,人工的なレセプターとして使用される。結合能力を最適化するために,特に種々のアミノ酸残基の影響に関しては,固有の構造特性の調査は必須である。ここで,IR/UV分光法と組合わせて,分子ビーム中で二種の合成環状テトラペプチド,シクロ[L-Tyr(Me)-D-Pro-L-Ala-D-Pro](CP_Ala)およびシクロ[L-Tyr(Me)-D-Pro-L-Glu(Me)-D-Pro](CP_Glu)の構造解析を報告した。分散補正を含む(B3LYP-D3/TZVP),実験的に得られた振動および調和的に算出された振動数を比較して,構造帰属を行った。調べた環状ペプチドは,シクロ[L-Try(Me)-D-Pro]₂ペプチドの以前の調査と比較して,もはや対称的ではないアミノ酸連続物の配列を含んだ。調べたすべての化合物は,二種の内部水素結合によって安定化した立体配座を選ぶことがわかった。末端水素結合受容体をもつ柔軟性のある側鎖を含むCP_Gluの場合では,末端カルボキシラート基と環状NH基間で水素結合が生成する付加構造を観測した。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST

シソーラス用語： *構造解析 ,  オリゴペプチド ,  *シクロペプチド ,  *密度汎関数法 ,  *赤外吸収スペクトル ,  *アミノ酸残基 ,  共鳴多光子イオン化分光法 ,  水素結合
準シソーラス用語： B3LYP法 ,  テトラペプチド ,  *環状ペプチド

分類 (2件)： 分子の電子構造  (BH05010Q) ,  分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (2件)： シクロ(D-Pro-L-Ala-D-Pro-O-メチル-L-Tyr-) ,  シクロ[D-Pro-3-(メトキシカルボニルメチル)-L-Ala-D-Pro-O-メチル-L-Tyr-]

タイトルに関連する用語 (4件)： アミノ酸残基 ,  環状 ,  テトラペプチド ,  構造解析