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J-GLOBAL ID：201702283837142611   整理番号：17A1048091

分子動力学シミュレーションは動的ペプチドライブラリーにおける破壊的自己組織化を明らかにする【Powered by NICT】

Molecular dynamics simulations reveal disruptive self-assembly in dynamic peptide libraries

著者 (4件)： Sasselli I. R. (Department of Pure & Applied Chemistry, WestCHEM, University of Strathclyde, 295 Cathedral Street, Glasgow, G1 1XL, UK. [e-mail] [e-mail]) ,  Moreira I. P. ,  Ulijn R. V. ,  Tuttle T.
資料名： Organic & Biomolecular Chemistry  (Organic & Biomolecular Chemistry)
巻： 15  号： 31  ページ： 6541-6547  発行年： 2017年 
JST資料番号： A0499C  ISSN： 1477-0520  CODEN： OBCRAK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： は,機能的,超分子生体材料のためのビルディングブロックとしての非修飾自己集合ペプチドの使用に大きな関心がある。最近,動的ペプチドライブラリー(DPLs)は非特異的プロテアーゼ酵素の存在下,ペプチド配列は,それらの自己集合傾向に基づいて選択され,増幅されているジペプチド入力の混合物を交換動的から自己集合材料を選択するために提案されている。混合配列(例えばジロイシン,L_2,ジフェニルアラニン,F_2の混合物から出発して)のDPLの結果は,別々のL_2とF_2ライブラリー(F_6とL_6の形成を生じる)と同じ結果を与え,これらの配列の間の相互作用は自己集合を中断させ得ることを意味しないことを示した。本研究では,粗視化分子動力学(CG MD)シミュレーションを用いて,F_2,L_2と混合ライブラリーのためのDPL結果を理解した。CGMDシミュレーションは前駆体間の相互作用は,ジペプチドの混合物中のヘキサペプチドの低形成収率の原因となり,破壊するこの能力はDPLにおける異なる種の濃度によって影響されることを示すことができることを示した。新しい材料の可能な発見に影響するのでDPLの種間の撹乱自己集合効果は動的コンビナトリアルケミストリーにおける考慮すべき重要な効果である。組合せ計算と実験的スクリーニングは相補的にと新しい超分子ペプチドナノ構造を発見するための強力な手段を組み合わせて使用できることを示した。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： *計算機シミュレーション ,  *ペプチドライブラリー ,  *自己組織化 ,  ペプチド結合ヒドロラーゼ ,  分子動力学 ,  オリゴペプチド ,  コンビナトリアルケミストリー
準シソーラス用語： *分子動力学シミュレーション ,  自己集合ペプチド ,  *動的ペプチドライブラリ ,  プロテアーゼ ,  粗視化分子動力学 ,  ヘキサペプチド ,  超分子ペプチドナノ構造

分類 (3件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  高分子の立体構造  (CG02031G) ,  計算機シミュレーション  (JE11000H)

物質索引 (2件)： ジフェニルアラニン ,  Leu-Leu-OH

タイトルに関連する用語 (4件)： 分子動力学シミュレーション ,  ペプチドライブラリー ,  破壊 ,  自己組織化