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J-GLOBAL ID：201702283975519972   整理番号：17A1055419

heterotypically相互作用する膜貫通ヘリックスのin vivoでの選択:相補的螺旋表面,保存された相互作用モチーフではなく,は膜貫通ヘテロ二量体の形成を駆動する【Powered by NICT】

In vivo selection of heterotypically interacting transmembrane helices: Complementary helix surfaces, rather than conserved interaction motifs, drive formation of transmembrane hetero-dimers

著者 (2件)： Steindorf Dominik (Department of Pharmacy and Biochemistry, Johannes-Gutenberg-University Mainz, Johann-Joachim-Becher-Weg 30, 55128 Mainz, Germany) ,  Schneider Dirk (Department of Pharmacy and Biochemistry, Johannes-Gutenberg-University Mainz, Johann-Joachim-Becher-Weg 30, 55128 Mainz, Germany)
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1859  号： 2  ページ： 245-256  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 単一パス膜貫通蛋白質は,全膜貫通プロテオームの半分にまであった。なbitopic膜貫通蛋白質間の接触は一般的で,それらの単一膜貫通ヘリックスのオリゴマ化は細胞膜を介したシグナル伝達の誘発及び調節に関与している。いくつかの最近の解析ではヘリックス-ヘリックス接触側でのアミノ酸の分布を分析し,例えば小さな側鎖を持つアミノ酸の選好を同定した。ここでは,アミノ酸,アミノ酸ペアリングとアミノ酸モチーフ,単スパン膜貫通α-ヘリックスの強い相互作用を仲介することを選択した。著者らの解析はホモ二量化TMヘリックスを選択する以前のスクリーンから予想されるとしてもっと複雑かつ多様であることをTMヘリックス二量体の構造を示した。しかし,著者らの知見は,既存の膜貫通蛋白質のいくつかの以前の計算解析と非常に良く一致し,従ってこのスクリーンは膜貫通束構造の誘導進化を持つ力を類似良好ことを示した。さらに,本研究の結果は,いかに螺旋が同一または非常に類似したヘリックス表面を介して相互作用する強い傾向を持つ本質的にないことを,二つの相互作用するヘリックス表面「で」の構造を緊密にパックする一致し,安定で膜貫通ヘリックス二量体を形成しなければならないを示した。最後に,膜貫通ヘリックス-ヘリックス相互作用の進化は熱力学的に安定な接触面と蛋白質機能の形成の間の妥協したが,著者らの結果は,「安定性」αヘリックス膜貫通蛋白質の進化中の主要な駆動力であることを示唆した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 膜貫通タンパク質 ,  *二量体 ,  アミノ酸 ,  *相互作用 ,  プロテオーム ,  熱力学 ,  側鎖 ,  駆動力 ,  オリゴマ化 ,  細胞膜
準シソーラス用語： αヘリックス ,  蛋白質機能 ,  アミノ酸モチーフ ,  *ヘテロ二量体 ,  *膜貫通ヘリックス , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 膜貫通ヘリックス ,  Dimerization ,  ヘテロdimer ,  膜蛋白質 ,  蛋白質折畳み

分類 (2件)： 生体膜一般  (EF04010G) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (6件)： 相互作用 ,  膜貫通ヘリックス ,  螺旋 ,  保存 ,  モチーフ ,  ヘテロ二量体