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J-GLOBAL ID：201702284465416681   整理番号：17A0363163

部位特異的変異誘発によるSerratia marcescensからのリパーゼAの活性と熱安定性の向上【Powered by NICT】

Enhancing activity and thermostability of lipase A from Serratia marcescens by site-directed mutagenesis

著者 (7件)： Mohammadi Mohsen (Department of Pharmaceutical Biotechnology, Faculty of Pharmacy, Lorestan University of Medical Sciences, Khorramabad, Iran) ,  Sepehrizadeh Zargham (Department of Pharmaceutical Biotechnology and Pharmaceutical Biotechnology Research Center, School of Pharmacy, Tehran University of Medical Sciences, Tehran, Iran) ,  Ebrahim-Habibi Azadeh (Biosensor Research Center, Endocrinology and Metabolism Molecular-Cellular Sciences Institute, Tehran University of Medical Sciences, Tehran, Iran) ,  Ebrahim-Habibi Azadeh (Endocrinology and Metabolism Research Center, Endocrinology and Metabolism Clinical Sciences Institute, Tehran University of Medical Sciences, Tehran, Iran) ,  Shahverdi Ahmad Reza (Department of Pharmaceutical Biotechnology and Pharmaceutical Biotechnology Research Center, School of Pharmacy, Tehran University of Medical Sciences, Tehran, Iran) ,  Faramarzi Mohammad Ali (Department of Pharmaceutical Biotechnology and Pharmaceutical Biotechnology Research Center, School of Pharmacy, Tehran University of Medical Sciences, Tehran, Iran) ,  Setayesh Neda (Department of Pharmaceutical Biotechnology and Pharmaceutical Biotechnology Research Center, School of Pharmacy, Tehran University of Medical Sciences, Tehran, Iran)
資料名： Enzyme and Microbial Technology  (Enzyme and Microbial Technology)
巻： 93-94  ページ： 18-28  発行年： 2016年 
JST資料番号： A0989B  ISSN： 0141-0229  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 有意なバイオ触媒としてのリパーゼはエステル加水分解,エステル合成およびエステル交換のような種々の化学反応を触媒するために広く使用されてた。酵素の活性と熱安定性の改善工業的応用に対して望ましいことである。ファミリーI.3リパーゼに属するSerratia marcescensのリパーゼはキラルな前駆体の生産に非常に重要な医薬品用途を有している。本研究では,改良されたリパーゼ活性と熱安定性を達成し,蛋白質の計算予測を用いて,四種の変異体リパーゼSML(MutG2P,MutG59P,Mut H279KとMutL613WA614P)の部位特異的変異誘発により構築した。組換え変異体蛋白質はE.coliで過剰発現させ,Ni-NTAシステム上でのアフィニティークロマトグラフィーで精製した。円偏光二色性分光法,示差走査熱量測定および速度論的パラメータ(Kmとkcat)を測定した。著者らの結果は,全てのリパーゼの二次構造が約お互いに類似していることを示した。MutG2PとMutG59PたT_1/2の野生型約2.3と2.9よりも安定であった。MutH279Kの触媒効率(kcat/Km)は野生型(p<0.05)と比較して2倍に増強された。これらの結果は,蛋白質モデリングプログラムを用い,変異を,SMLのリパーゼ活性及び/または熱安定性を向上させることができ,それはまた望まれる要求だけでなく更なる変異酵素の他の特性を改善するために使用できることを示した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 野生型 ,  ニッケル ,  *リパーゼ ,  *Serratia ,  示差走査熱量測定 ,  アフィニティークロマトグラフィー ,  *熱安定性 ,  円偏光二色スペクトル ,  速度論 ,  エステル交換 ,  *部位特異的変異誘発 ,  円偏光二色性 ,  バイオ触媒 ,  *霊菌
準シソーラス用語： 触媒効率 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： ファミリーI.3リパーゼ ,  部位特異的変異誘発 ,  Serratia marcescens ,  示差走査熱量測定 ,  円偏光二色性スペクトル

分類 (3件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  微生物酵素の生産  (FK03030L) ,  酵素の応用関連  (EB09100B)

タイトルに関連する用語 (5件)： 部位特異的変異誘発 ,  Serratia ,  リパーゼ ,  活性 ,  熱安定性