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J-GLOBAL ID：201702284865127334   整理番号：17A1421727

糖蛋白質の形をasialylatedへのドデシル硫酸ナトリウムの相互作用への機構的洞察:膜蛋白質-脂質系の模倣【Powered by NICT】

Mechanistic insight into interaction of Sodium Dodecyl Sulphate to asialylated form of glycoprotein: A mimic of membrane protein-lipid system

著者 (2件)： Zaidi Nida (Interdisciplinary Biotechnology Unit, Aligarh Muslim University, Aligarh 202002, India) ,  Khan Rizwan Hasan (Interdisciplinary Biotechnology Unit, Aligarh Muslim University, Aligarh 202002, India)
資料名： International Journal of Biological Macromolecules  (International Journal of Biological Macromolecules)
巻： 103  ページ： 65-73  発行年： 2017年 
JST資料番号： T0898A  ISSN： 0141-8130  CODEN： IJBMDR  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： SDS糖蛋白質系は膜蛋白質-脂質系の模倣である。膜環境に関与する糖蛋白質,立体配座および相互作用力の運命は病理学的状態の酸性環境中に変化するかもしれないことを糖蛋白質上の正味の電荷により決定され期待されている,癌,脳卒中および虚血を含む。糖蛋白質は定常状態および時間分解分光学的,熱量測定および顕微鏡法により変動範囲正味電荷(すなわち種々のpHで)を持つと,アシアロフェチュイン(A SF;糖蛋白質の脱シアリル型)とSDS相互作用を研究した。蛋白質はカチオン性(pH=2で,3と4)及びアニオン状態(pH 7.4)にある時にSDSはA SFと異なって相互作用する。A SFは,pH2および4での凝集を受けるがSDSのサブミセル濃度でpH=7.4でαヘリックス構造の増加を示した。pH2および4では,正に荷電したA SFがSDSの負荷電頭基と静電的に相互作用し,その疎水性尾部他の蛋白質-SDS複合体と相互作用し,結果的にアミロイド生成へと導く遊離を残した。しかし,pH=7.4で,A SFはSDSと疎水的に相互作用し,α-ヘリックス含量の増加はTrp51の環境を制約することを発生し,その結果,Trp配座異性体の移動を減少した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *相互作用 ,  熱量測定 ,  カチオン ,  *膜タンパク質 ,  疎水性 ,  顕微鏡観察 ,  *糖タンパク質 ,  アニオン ,  *脂質 ,  複合体 ,  時間分解分光法 ,  立体配座 ,  アミロイド ,  *タンパク質 ,  脂肪族アルコール ,  無機酸エステル

著者キーワード (3件)： SDS ,  pH ,  アミロイド原線維

分類 (2件)： 高分子溶液の物理的性質  (CG02013S) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

物質索引 (1件)： ドデシル硫酸ナトリウム

タイトルに関連する用語 (8件)： 糖蛋白質 ,  形 ,  ドデシル硫酸ナトリウム ,  相互作用 ,  洞察 ,  膜蛋白質 ,  脂質 ,  模倣