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J-GLOBAL ID：201702285688549928   整理番号：17A1480206

酵母シャペロンHsp26pとその機能的結果の非対称遺伝【Powered by NICT】

Asymmetric inheritance of the yeast chaperone Hsp26p and its functional consequences

著者 (3件)： Lytras George (Biology Department, University of Crete, Heraklion, Crete, Greece) ,  Zacharioudakis Ioannis (Biology Department, University of Crete, Heraklion, Crete, Greece) ,  Tzamarias Dimitris (Biology Department, University of Crete, Heraklion, Crete, Greece)
資料名： Biochemical and Biophysical Research Communications  (Biochemical and Biophysical Research Communications)
巻： 491  号： 4  ページ： 1055-1061  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0118A  ISSN： 0006-291X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 酵母H sp26蛋白質,保存されたaクリスタリン小さな熱ショックシャペロン,オリゴマ複合体に集合した,顕微鏡的に異なる細胞質巣として観察された。Hsp26p病巣集合の動力学,子孫細胞へのそれらの遺伝様式とHsp26p機能の生理学的重要性を単一細胞分解能で研究した。Hsp26p病巣は定常期への細胞の侵入した時に形成されることを示したが,再突入増殖にそれらは非対称母細胞に保持され,新生児娘核種には存在しない。凝集易発性蛋白質のHsp26p支援再可溶化という事実にもかかわらず,経時的寿命を延長しないだけでなく,致死性ストレスに対する母親または娘核種の耐性を増加した。逐次H SP26誘導により,新たに合成されたHsp26pは容易に既存の病巣に取り込まれた,サイズが大きく,が見かけ上類似の病巣を発生している。極端な熱ショック条件では,Hsp26p病巣は母親と成長芽中に分散した小さい粒子に破壊が,常温で回収率はHsp26p病巣再構築をもたらした。これらの結果は,動的Hsp26p集合と脱集合,及び非対称偏析のこのような複雑な機構は蛋白質凝集体の再折畳み,細胞適合性と生存の微調整調節に寄与する可能性があることを示唆した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *非対称性 ,  凝集 ,  生理学 ,  熱刺激 ,  再構成 ,  細胞質 ,  可溶化 ,  オリゴマ ,  *酵母 ,  新生児 ,  複合体 ,  *シャペロンタンパク質 ,  クリスタリン ,  回収率
準シソーラス用語： 病巣 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (3件)： 酵母 ,  加齢 ,  Hsp26

分類 (1件)： 細胞構成体の機能  (EF03060C)

タイトルに関連する用語 (4件)： 酵母 ,  シャペロン ,  非対称 ,  遺伝