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J-GLOBAL ID：201702285726644466   整理番号：17A1485078

パルプ漂白における応用のためのエンド-β-1,4-キシラナーゼの熱安定性および好アルカリ性増強のための構造に基づく蛋白質工学【Powered by NICT】

Structure-based protein engineering for thermostable and alkaliphilic enhancement of endo-β-1,4-xylanase for applications in pulp bleaching

著者 (6件)： Boonyapakron Katewadee (Enzyme Technology Laboratory, National Center for Genetic Engineering and Biotechnology, National Science and Technology Development Agency, 113 Thailand Science Park, Klong Luang, Pathumthani 12120, Thailand) ,  Jaruwat Aritsara (Biomolecular Analysis and Application Laboratory, National Center for Genetic Engineering and Biotechnology, National Science and Technology Development Agency, 113 Thailand Science Park, Klong Luang, Pathumthani 12120, Thailand) ,  Liwnaree Benjamas (Biomolecular Analysis and Application Laboratory, National Center for Genetic Engineering and Biotechnology, National Science and Technology Development Agency, 113 Thailand Science Park, Klong Luang, Pathumthani 12120, Thailand) ,  Nimchua Thidarat (Enzyme Technology Laboratory, National Center for Genetic Engineering and Biotechnology, National Science and Technology Development Agency, 113 Thailand Science Park, Klong Luang, Pathumthani 12120, Thailand) ,  Champreda Verawat (Enzyme Technology Laboratory, National Center for Genetic Engineering and Biotechnology, National Science and Technology Development Agency, 113 Thailand Science Park, Klong Luang, Pathumthani 12120, Thailand) ,  Chitnumsub Penchit (Biomolecular Analysis and Application Laboratory, National Center for Genetic Engineering and Biotechnology, National Science and Technology Development Agency, 113 Thailand Science Park, Klong Luang, Pathumthani 12120, Thailand)
資料名： Journal of Biotechnology  (Journal of Biotechnology)
巻： 259  ページ： 95-102  発行年： 2017年 
JST資料番号： A0456C  ISSN： 0168-1656  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： パルプ漂白業界では,高いpHと温度で強い活性を持つ酵素は,単純化された処理と塩素化化合物の使用を最小化して漂白プロセスを容易にするために望まれている。この目的のために酵素を設計するためには,高い熱およびアルカリ性条件におけるXyn12 2安定性を改善するための構造に基づく蛋白質工学のための基礎として,シロアリ腸内共生菌メタゲノム由来のキシラン加水分解酵素,Xyn12 2キシラナーゼの結晶構造を決定した。外部ジスルフィド結合を生成することを設計されたシステイン対はすべての試験条件にてXyn12 2変異体と融解温度のK_ネコを増加させた。これらの改善は,1時間9.0と50°Cでの触媒効率の4.2倍まで増加して,60°Cで増加する3倍まで最も効果的な変異体,XynTTとXynTTTEは,野生型酵素と比較して9.0及び60°Cでバガス加水分解における2 3倍増加を示した。全体として,増加したpKa_aと水素結合のための工学的アルギニンとフェニルアラニンは高い厳密性条件で酵素触媒効率を改善した。これらの修飾は酵素変異体の熱安定性および好アルカリ性を促進し,XynTTとXynTTTEは紙パルプ工業への応用のための特に有望であるのに重要であった。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *キシラナーゼ ,  結晶構造 ,  酵素 ,  野生型 ,  *熱安定性 ,  水素結合 ,  *パルプ ,  バガス ,  キシラン ,  融点 ,  *漂白 ,  加水分解 ,  *タンパク質工学
準シソーラス用語： 触媒効率 ,  *アルカリ性 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 構造に基づく蛋白質工学 ,  キシラナーゼ ,  Alkaliphilicity ,  バイオ漂白 ,  紙パルプ産業

分類 (2件)： 遺伝子操作  (EC02050B) ,  酵素の応用関連  (EB09100B)

タイトルに関連する用語 (8件)： パルプ ,  漂白 ,  応用 ,  キシラナーゼ ,  熱安定性 ,  アルカリ性 ,  増強 ,  蛋白質工学