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J-GLOBAL ID：201702285746207516   整理番号：17A1438906

計算NMR化学シフトを用いた琥珀力場の評価【Powered by NICT】

Evaluating amber force fields using computed NMR chemical shifts

著者 (2件)： Koes David R. (Computational and Systems Biology, University of Pittsburgh, Pittsburgh, Pennsylvania, 15260) ,  Vries John K. (Computational and Systems Biology, University of Pittsburgh, Pittsburgh, Pennsylvania, 15260)
資料名： Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics  (Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics)
巻： 85  号： 10  ページ： 1944-1956  発行年： 2017年 
JST資料番号： T0761A  ISSN： 0887-3585  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： NMR化学シフトはテンプレートマッチングアプローチを用いた分子動力学(MD)シミュレーションとab initio量子計算から発生した化学シフトを含む配座異性体のライブラリーから計算することができる。このアプローチは,これらのシミュレーションの基礎となる力場を評価するための潜在的な有用性を持っている。力場における欠陥は,欠陥原子座標を生成した。欠陥座標から得られた化学シフトは,これらの欠陥にさかのぼることができる誤差を持っている。はこのアプローチを用いて,二年間(ff94,ff96,ff99SB,ff14SB,ff14ipq,ff15ipq)の過程で精密化したAMBER力場を評価した。各力の場のために一連のMDシミュレーションは,八種類のモデル蛋白質について行った。~1H,~15Nおよび~13C~a原子の化学シフトの計算値は実験値と比較した。初期評価は蛋白質レベルでの根平均二乗(RMS)誤差に基づいている。これらの結果は,二次構造と非結合相互作用に関与する原子のタイプに基づいて精密化した。力場差を同定するための最良の化学シフトはペプチドプロトンに関連したシフトである。残基ベースで残基にモデル蛋白質の試験では,力場性能は残基位置に強く依存することを明らかにした。これらのサイトでの非結合相互作用の時間経過の検討は,原子レベルでの化学シフト差の説明を提供した。結果は分極電荷法を用いて開発された新しいff14ipqとff15ipq力場は力の場よりも良好に機能することを示した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *力の場 ,  分子内力学 ,  *NMR【磁気共鳴】 ,  タンパク質 ,  分子動力学 ,  量子論 ,  *化学シフト ,  β構造 ,  シミュレーション ,  精密化
準シソーラス用語： 残基 ,  非結合相互作用 ,  AMBER ,  原子座標 ,  配座異性体 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (7件)： αhelix ,  βシート ,  化学シフト ,  分子動力学 ,  分子力学 ,  ペプチド結合 ,  量子力学

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  分子・遺伝情報処理  (JE15040B)

タイトルに関連する用語 (6件)： 計算 ,  NMR ,  化学シフト ,  琥珀 ,  力場 ,  評価