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J-GLOBAL ID:201702287231279920   整理番号:17A1491187

ERインタラクトームのマッピング:FoldasesとシャペロンのPlurivalentアダプタとしてのカルネキシンとカルレチクリンのPドメイン【Powered by NICT】

Mapping the ER Interactome: The P Domains of Calnexin and Calreticulin as Plurivalent Adapters for Foldases and Chaperones
著者 (4件):
資料名:
巻: 25  号:ページ: 1415-1422.e3  発行年: 2017年 
JST資料番号: A1212A  ISSN: 0969-2126  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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レクチンシャペロンカルレチクリン(CRT)とカルネキシン(CNX)は,蛋白質ジスルフィドイソメラーゼERp57とペプチジルプロリルシス-トランスイソメラーゼCypBのようなフォルダーゼを動員することによりERにおける糖蛋白質の折畳みに寄与している。近年,CRTはシャペロンERp29と相互作用することを示した。ここで著者らは,ERp29はCNXのPドメインに直接結合することを示した。,組織特異的CNXホモログ,CRTとcalmeginからPドメインと複合体を形成したERp29のDドメインの結晶構造は結合の機構における共通性を明らかにしたPドメインの先端は様々な折畳み因子を結合するplurivalentアダプターとして機能する。CNXにおけるD348,単一残基の変異はERp57とCypBと同様にERp29への結合を消失させることを示した。副因子の構造多様性は,これらのシャペロンは,それらのPドメイン結合部位の収束進化を介した糖蛋白質折畳みに特化したことを示唆した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (3件):
分類
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生物学的機能  ,  分子構造  ,  細胞構成体の機能 

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