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J-GLOBAL ID：201702288889728726   整理番号：17A0325420

ピペリジンピロリジン足場を含むβ-ヘアピン模倣体はβ-アミロイド凝集過程の単量体種の維持を調節する【Powered by NICT】

β-Hairpin mimics containing a piperidine-pyrrolidine scaffold modulate the β-amyloid aggregation process preserving the monomer species

著者 (10件)： Pellegrino S. (DISFARM-Sez. Chimica Generale e Organica “A. Marchesini”, Universita degli Studi di Milano, via Venezian 21, 20133 Milano, Italy. [e-mail]) ,  Tonali N. ,  Erba E. ,  Kaffy J. ,  Taverna M. ,  Contini A. ,  Taylor M. ,  Allsop D. ,  Gelmi M. L. ,  Ongeri S.
資料名： Chemical Science (Web)  (Chemical Science (Web))
巻： 8  号： 2  ページ： 1295-1302  発行年： 2017年 
JST資料番号： U7042A  ISSN： 2041-6539  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Alzheimer病はアミロイドβペプチドのオリゴマ化とフィブリル化に関連した神経変性疾患であり,Aβ_1,42最も凝集と神経毒性をであった。Aβ_1,42のオリゴマ及びフィブリル構造設計,ピペリジンピロリジン半硬直したβ-ターン誘導因子上に構築された,および二枚の小さな認識ペプチド配列を有するAβ_1 42アミロイド関連β-ヘアピンペプチド模倣体の合成と立体配座解析を報告した。これらペプチド配列によると,安定なβ-ヘアピンまたは二つの可能な構造の間の動的平衡が観察された。チオフラビンT蛍光,及び透過型電子顕微鏡により示されるようにこれらの独創的な構築物であるAβ_1,42凝集過程の速度論を大いに遅らせることができた。キャピラリー電気泳動は単量体種を保存する能力を示し,毒性オリゴマの形成を阻害した。さらに,の化合物は準化学量論的濃度でも神経芽細胞腫細胞に対するAβの毒性効果から保護する。本研究は,そのような高度に効率的な抗凝集活性を有する非環式小β-ヘアピン模倣体の最初の例である。保護効果は臨床試験を受けた分子で観察されたものより顕著であった。本研究で作成された構造要素は凝集プロセスと他のタイプのアミロイド形成蛋白質を標的とする新規非環式β-ヘアピンの設計を探るための洞察の理解に貴重な洞察を提供する。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： 透過型電子顕微鏡 ,  オリゴマ ,  *単量体 ,  フィブリル化 ,  フィブリル構造 ,  Alzheimer病 ,  *アミロイドβタンパク質 ,  アミノ酸配列 ,  神経毒性 ,  *凝集 ,  *アミロイド ,  オリゴマ化
準シソーラス用語： アミロイドβペプチド ,  *ベータヘアピン構造 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  神経の基礎医学  (GN01020W) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

物質索引 (1件)： チオフラビンT

タイトルに関連する用語 (8件)： 足場 ,  β-ヘアピン ,  模倣 ,  β-アミロイド ,  凝集 ,  過程 ,  単量体 ,  調節