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J-GLOBAL ID：201702291927908267   整理番号：17A0702251

糖修飾蛋白質:蛋白質結合と凝集に及ぼすオリゴガラクツロン酸の重合度の重要性【Powered by NICT】

Sugar-coated proteins: the importance of degree of polymerisation of oligo-galacturonic acid on protein binding and aggregation

著者 (8件)： Xu Amy Y. (Riddet Institute Centre of Research Excellence, Private Bag 11222, Palmerston North 4442, New Zealand) ,  Melton Laurence D. ,  Ryan Timothy M. ,  Mata Jitendra P. ,  Jameson Geoffrey B. ,  Rekas Agata ,  Williams Martin A. K. ,  McGillivray Duncan J.
資料名： Soft Matter  (Soft Matter)
巻： 13  号： 14  ページ： 2698-2707  発行年： 2017年 
JST資料番号： W2327A  ISSN： 1744-683X  CODEN： SMOABF  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： オリゴ糖に結合する蛋白質を調べることにより,蛋白質-多糖類結合の構造的不均一性を簡素化した。様々な数の糖残基を持つウシβ-ラクトグロブリンA(βLgA)とオリゴガラクツロン酸(OGA)の間の相互作用は,生物物理学的技術を用いて研究した。βLgA OGA相互作用はオリゴ糖の長さに決定的に依存することを示した。等温滴定熱量測定の結果は,7または8糖残基の最小長さはβLgAとかなりの発熱相互作用を示すために必要であることを示唆する-より短鎖のオリゴ糖類はどの濃度比でのエンタルピー相互作用を示さなかった。7 8糖残基以上のOGAにβLgAを滴定すると試料溶液もβLgAの量を増加させ,巨視的集合体の形成を示している混濁となった。円偏光二色性,チオフラビンT蛍光,および小角X線/中性子散乱実験は,滴定中の二種の構造の型を明らかにした。OGAが過剰にした場合,βLgAはOGA結合に離散型分子集合体を形成し,それに続く凝集は観察されなかった。βLgAが過剰に存在した場合,マルチスケール構造が形成され,これは最終的には二つの液相中への溶液の分離をもたらした。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： エンタルピー ,  液相 ,  円偏光二色性 ,  滴定 ,  *グリコシル化 ,  結合部位 ,  少糖類 ,  分子集合体 ,  *タンパク質 ,  蛍光 ,  不均一性 ,  相互作用 ,  *タンパク質結合
準シソーラス用語： 等温滴定熱量測定 ,  β-ラクトグロブリン ,  残基 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (7件)： 糖修飾 ,  蛋白質 ,  蛋白質結合 ,  凝集 ,  酸 ,  重合度 ,  重要性