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J-GLOBAL ID:201702298298903859   整理番号:17A1158926

非従来型トリプトファン四つ組による酸化動物(6-4)フォトリアーゼのフラビン超高速光還元【Powered by NICT】

Ultrafast flavin photoreduction in an oxidized animal (6-4) photolyase through an unconventional tryptophan tetrad
著者 (9件):
資料名:
巻: 19  号: 36  ページ: 24493-24504  発行年: 2017年 
JST資料番号: A0271C  ISSN: 1463-9076  CODEN: PPCPFQ  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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FAD(フラビンアデニンジヌクレオチド)補因子の光還元により活性化されるフォトリアーゼは,DNAのUV誘起損傷を修復するフラビン酵素である。多くのフォトリアーゼでは,この光還元は三つのトリプトファン(Trp)残基の鎖に沿った電子移動により進行し,フラビンを蛋白質表面へ結合させる。あまり研究されてない動物(6-4)フォトリアーゼ(ピリミジン-ピリミドン(6-4)光生成物を修復する)は,四つのTrp残基を考慮したより長い電子伝達鎖を持つことが最近示されたように,特に興味深い。フェムト秒偏光過渡吸収分光法を利用し,酸化FADによるXenopus laevis(アフリカツメガエル)(6-4)フォトリアーゼの光活性化反応の詳細解析を行った。励起フラビンは,隣接トリプトファン残基により非常に速く(約0.5ps)還元され,FAD-とWH+ラジカルを生成することを示した。ピコ秒系での次の動力学段階は,電荷再結合と競合するTrp四つ組に沿った正電荷移動に割当られた。正電荷が多くの動力学中に種々のTrp残基へ実際には非局在化されること,また電荷再結合が隣接トリプトファニルラジカルにより本質的に生成することを提案した。第四トリプトファンの酸化は,遠位Trpを欠く突然変異蛋白質との比較に基づき,第三トリプトファンの酸化とほぼ同じく速く(約40ps)達成されると考えられ,これらの二残基間の超高速電子移動を意味する。この異常な機構は,種々のフォトリアーゼで見出された電子移動経路の豊富な多様性と同様に進化関連クリプトクロームを解明する。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】
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分類 (6件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
動物の生化学  ,  酵素一般  ,  光化学一般  ,  光化学反応  ,  蛋白質・ペプチド一般  ,  分光分析 

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