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J-GLOBAL ID：201802210244911818   整理番号：18A1859697

真菌の機能性アミロイドを形成する蛋白質における表面活性疎水性の自己集合中の構造変化の調査【JST・京大機械翻訳】

Probing Structural Changes during Self-assembly of Surface-Active Hydrophobin Proteins that Form Functional Amyloids in Fungi

著者 (12件)： Pham Chi L.L. (Discipline of Pharmacology, School of Medical Science and Sydney Nano, University of Sydney, NSW 2006, Australia) ,  Rodriguez de Francisco Borja (Biological NMR Platform, Institut Pasteur CNRS UMR 3528, 75015 Paris, France) ,  Valsecchi Isabel (Biological NMR Platform, Institut Pasteur CNRS UMR 3528, 75015 Paris, France) ,  Dazzoni Regine (Biological NMR Platform, Institut Pasteur CNRS UMR 3528, 75015 Paris, France) ,  Pille Ariane (Biological NMR Platform, Institut Pasteur CNRS UMR 3528, 75015 Paris, France) ,  Lo Victor (Discipline of Pharmacology, School of Medical Science and Sydney Nano, University of Sydney, NSW 2006, Australia) ,  Ball Sarah R. (Discipline of Pharmacology, School of Medical Science and Sydney Nano, University of Sydney, NSW 2006, Australia) ,  Cappai Roberto (Department of Pharmacology and Therapeutics, School of Biomedical Sciences, The University of Melbourne, Parkville, VIC 3010, Australia) ,  Wien Frank (DISCO Beamline, Synchrotron SOLEIL, 91192 Gif-sur-Yvette, France) ,  Kwan Ann H. (School of Life and Environmental Sciences and Sydney Nano, University of Sydney, NSW 2006, Australia) ,  Guijarro J. Inaki (Biological NMR Platform, Institut Pasteur CNRS UMR 3528, 75015 Paris, France) ,  Sunde Margaret (Discipline of Pharmacology, School of Medical Science and Sydney Nano, University of Sydney, NSW 2006, Australia)
資料名： Journal of Molecular Biology  (Journal of Molecular Biology)
巻： 430  号： 20  ページ： 3784-3801  発行年： 2018年 
JST資料番号： D0124B  ISSN： 0022-2836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 疎水性蛋白質は,親水性/疎水性または水/空気界面で自己集合し,複数の生物学的役割を持つ両親媒性層を形成する可溶性型の糸状真菌により分泌される両親媒性蛋白質である。棒状形態を有する機能性アミロイド線維を形成する6個のヒドロホビンの自己集合により生じる立体配座変化を調べた。これらのヒドロホビンは異なる菌類種からの胞子の細胞壁に存在する。利用可能な構造及びNMR化学シフトから,これらの蛋白質の単量体型の二次構造を確立し,シンクロトロン放射円偏光二色性及びFourier変換赤外分光法(FT-IR)を用いてアミロイド小滴形成又は熱転移におけるそれらの立体配座変化をモニターした。熱遷移はマイクロバブルを可能にする石英セルにおけるシンクロトロン放射円偏光二色性に続いており,水/空気界面はほとんどの蛋白質に対して回転子状態と異なる不可逆的立体配座を形成し,示した。対照的に,密閉フッ化カルシウム細胞の熱転移は可逆的な立体配座変化を示した。FT-IR実験におけるシリコン結晶表面上の水/空気界面を有する疎水性溶液中での加熱により,1つの蛋白質を除くすべてのアミロイド線維に典型的なβシート含量が得られた。さらに,電子顕微鏡法により,ロッド形成を確認した。前に形成された疎水性の疎水性化合物のFT-IRスペクトルも,アミロイド交差β構造のβシート特性における利得を示した。これらの結果は,ヒドロホビンが顕著な立体配座可塑性を有し,これらの表面活性蛋白質により形成された集合体の性質が自己集合が起こる界面に高度に依存することを示した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： β構造 ,  配座転移 ,  凝集体 ,  形態 ,  スペクトル ,  *アミロイド ,  *自己集合 ,  *疎水性 ,  立体配座 ,  界面 ,  電子顕微鏡観察 ,  NMR【磁気共鳴】 ,  液滴 ,  可溶性
準シソーラス用語： ヒドロホビン , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 機能的アミロイド ,  疎水性 ,  Rodlet ,  シンクロトロン放射円偏光二色性 ,  Fourier変換赤外

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  神経の基礎医学  (GN01020W)

タイトルに関連する用語 (8件)： 真菌 ,  機能性 ,  アミロイド ,  蛋白質 ,  表面活性 ,  疎水性 ,  自己集合 ,  調査