文献

J-GLOBAL ID：201802210571630048   整理番号：18A1388615

ウシ血清アルブミンによる抗高血圧薬カプトプリルの結合プロファイルのプロービング:詳細な熱量測定,分光学的および分子ドッキング研究【JST・京大機械翻訳】

Probing of the binding profile of anti-hypertensive drug, captopril with bovine serum albumin: A detailed calorimetric, spectroscopic and molecular docking studies

著者 (2件)： Khatun Samima (Department of Chemistry, Aligarh Muslim University, Aligarh 202002, U.P, India) ,  Riyazuddeen (Department of Chemistry, Aligarh Muslim University, Aligarh 202002, U.P, India)
資料名： Journal of Chemical Thermodynamics  (Journal of Chemical Thermodynamics)
巻： 126  ページ： 43-53  発行年： 2018年 
JST資料番号： D0634A  ISSN： 0021-9614  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アンギオテンシン変換酵素阻害剤,カプトプリル(CAP)は,高血圧症の治療に広く使用されている。CAPと一次血漿蛋白質,ウシ血清アルブミン(BSA)との相互作用を蛍光,等温滴定熱量測定,Forster共鳴エネルギー移動,円偏光二色性,Fourier変換赤外及び分子ドッキング研究により調べた。蛍光の結果は,CAPが波長最大の青方偏移を伴う静的な方法で天然BSAの蛍光強度を消光することを示した。ITCからの熱力学解析は,水素結合とvan der Waals力が会合過程で主要な役割を果たし,エンタルピー駆動過程であることを示唆した。ドナー(BSA)とアクセプタ(CAP)間の距離をFRET理論に従って計算した。ITCに基づく変位実験は,CAPがBSAのほぼサブドメインのIIA(SudlowサイトI)に主に結合していると結論した。CAPによるBSAの二次構造の変化はCDにより明らかにされ,それは同期,3D蛍光及びFTIR分光法によりさらに実証された。さらに,分子ドッキングを行い,生物物理学的方法をさらに確認した。本研究は,蛋白質への薬物結合の活性と機構を理解する助けとなるCAPとBSAの間の相互作用の分子的基礎への洞察を提供する。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 二次構造 ,  蛍光 ,  相互作用 ,  三次元 ,  水素結合 ,  *熱量測定 ,  エンタルピー ,  FTIR分光法 ,  アクセプタ ,  ドナー ,  アミノ酸 ,  チオール ,  窒素複素環化合物 ,  カルボアミド
準シソーラス用語： 蛍光強度 ,  等温滴定熱量測定 ,  *分子ドッキング ,  *ウシ血清アルブミン , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： ウシ血清アルブミン ,  カプトプリル ,  等温滴定熱量測定 ,  分光法 ,  立体配座変化 ,  分子ドッキング

分類 (1件)： 化合物の化学熱力学(混合系)  (CB02033Z)

物質索引 (1件)： カプトプリル

タイトルに関連する用語 (8件)： ウシ血清アルブミン ,  抗高血圧薬 ,  カプトプリル ,  プロファイル ,  熱量測定 ,  分光学 ,  分子ドッキング ,  研究