プトレシンとウシトリプシンとの相互作用に関する分光学的および熱的安定性の研究【Powered by NICT】

Momeni Lida; Shareghi Behzad; Saboury Ali A.; Saboury Ali A.; Farhadian Sadegh; Reisi Fateme

文献

J-GLOBAL ID：201802211184794612 整理番号：18A0327685

プトレシンとウシトリプシンとの相互作用に関する分光学的および熱的安定性の研究【Powered by NICT】

A spectroscopic and thermal stability study on the interaction between putrescine and bovine trypsin

出版者サイト複写サービスで全文入手 {{ this.onShowCLink("http://jdream3.com/copy/?sid=JGLOBAL&noSystem=1&documentNoArray=18A0327685&COPY=1") }}
高度な検索・分析はJDreamⅢで {{ this.onShowJLink("http://jdream3.com/lp/jglobal/index.html?docNo=18A0327685&from=J-GLOBAL&jstjournalNo=T0898A") }}

著者 (6件)： , , , , ,
資料名：
巻： 94 号： PA ページ： 145-153 発行年： 2017年
JST資料番号： T0898A ISSN： 0141-8130 CODEN： IJBMDR 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

ウシトリプシンとプトレシンの相互作用を定常状態熱安定性,固有蛍光,紫外可視分光法,遠および近UV円偏光二色性及び速度論的手法と同様に,分子ドッキングを用いて調べた。トリプシンプトレシン錯体のStern-Volmer消光定数を計算しプトレシンは静的蛍光消光によるトリプシンと相互作用することを明らかにした。エンタルピーとエントロピー変化の値と分子ドッキング法は水素結合およびvan der Waals力が結合過程において主要な役割を果たすことを明らかにした。プトレシン結合により,酵素のV_max値とk_kcat/Km値は増加した。UV吸収,円偏光二色性および蛍光法の結果はトリプシンのミクロ環境変化はプトレシンの結合により誘導される,その二次構造の変化をもたらすことを示した。トリプシンプトレシン錯体の熱安定性はより著しく増大し,天然トリプシンのそれと比較した。トリプシンプトレシン錯体の向上した熱安定性はプトレシン改質後に低い表面疎水性と高い水素結合形成に起因すると思われる,UV吸収の増加と蛍光スペクトルの消光に反映される。プトレシンの結合はトリプシンの構造と機能を変化すると結論した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

, , , , , , , , , , , , , ,
, , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： , , , , ,

蛋白質・ペプチド一般 , 有機化合物のルミネセンス

, , , ,

前のページに戻る