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J-GLOBAL ID:201802212189516653   整理番号:18A0324273

アミロイド形成前ピログルタミン酸修飾アミロイドβ(3 42)はα-ヘリックス中間体【Powered by NICT】

Pyroglutamate-Modified Amyloid-β(3-42) Shows α-Helical Intermediates before Amyloid Formation
著者 (12件):
資料名:
巻: 112  号:ページ: 1621-1633  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0298A  ISSN: 0006-3495  CODEN: BIOJAU  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ピログルタミン酸修飾アミロイドβ(pEAβ)はAlzheimer病の影響を受けた脳における関連Aβ種として記述される支配的なイソ型としてpEAβ(3 42)を得た。Aβ(1 40)とAβ(1 42)は,種々の溶液条件下で特性化されているが,トリフルオロエタノール(TFE)を含む水溶液を含む。Aβ(1 42)と比較して大幅に増加した凝集傾向の基礎となる可能性pEAβ(3 42)の構造特性を特性化するために,種々のTFE水混合物中の著者らの研究を開始し,二Aβ種の樹木間で大きな差異を見出した。可溶性pEAβ(3 42)はAβ(1 42)と比較して,βシート構造を形成するために増加傾向を持ち,円偏光二色性分光法データによって示された。チオフラビン-Tによりモニターした速度論的分析は,Aβ(1 42)とは対照的にpEAβ(3 42)の電子顕微鏡により可視化された大きなフィブリルへ導く凝集の劇的な促進を示した。NMR分光法は40%TFE溶液中で単量体pEAβ(3 42)の骨格及び側鎖の化学シフトの帰属を行った。pEAβ(3 42)とAβ(1 42)間の差は純粋にN末端が,全アミノ酸残基の20%以上の化学的環境に大きな影響を与える,それらのNMR化学シフト差により明らかにされた。新たに溶解したpEAβ(3 42)は柔軟性リンカーにより連結された二つのα-ヘリックス領域を含むが,N末端は構造化されていない。これらαヘリックスはpEAβ(3 42)のβ-シートおよびフィブリル生成への過渡的中間体として作用することを見出した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
生物学的機能  ,  神経の基礎医学 

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