アミノアシルtRNAシンテターゼ複合体と相互作用する多機能蛋白質1は複数のtRNAシンテターゼ複合体の多機能蛋白質3を相互作用するグルタミル-プロリル-tRNAシンテターゼと足場蛋白質アミノアシルtRNAシンテターゼ複合体に結合する【JST・京大機械翻訳】

Schwarz Margaret A.; Lee Daniel D.; Bartlett Seamus

文献

J-GLOBAL ID：201802213700369002 整理番号：18A0963949

アミノアシルtRNAシンテターゼ複合体と相互作用する多機能蛋白質1は複数のtRNAシンテターゼ複合体の多機能蛋白質3を相互作用するグルタミル-プロリル-tRNAシンテターゼと足場蛋白質アミノアシルtRNAシンテターゼ複合体に結合する【JST・京大機械翻訳】

Aminoacyl tRNA synthetase complex interacting multifunctional protein 1 simultaneously binds Glutamyl-Prolyl-tRNA synthetase and scaffold protein aminoacyl tRNA synthetase complex interacting multifunctional protein 3 of the multi-tRNA synthetase complex

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巻： 99 ページ： 197-202 発行年： 2018年
JST資料番号： B0255C ISSN： 1357-2725 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

高等真核生物は8aa-tRNAシンテターゼ(ARS)及び3足場蛋白質:アミノアシルtRNAシンテターゼ複合体相互作用多機能蛋白質(AIMP1,2及び3)から構成される多重シンテターゼ複合体(MSC)の形成を通してアミノ酸(aa)-tRNA結合の広範な区画化を開発した。より低い真核生物は非常に小さい複合体を有するが,酵母MSCは2つのARS(MetRSとGluRS)のみからなり,1つのARS補因子1蛋白質,Arc1p()は哺乳類AIMP1の相同体である。Arc1pは,3つの蛋白質のN末端GST様ドメイン(GST-L)の会合を介して,GluRSとMetRSとの三成分複合体を形成することが報告されている。哺乳類AIMP1は,Arc1p N末端に対応するGST-Lドメインを持たない。代わりに,AIMP3はGST-Lドメインから成る18kDaのもう一つの足場蛋白質で,メチオニルtRNAシンテターゼ(MARS)及びグルタミル-プロリルtRNAシンテターゼ(EPRS)と相互作用した。ここでは,MSCメンバー間の2つの新しい相互作用を報告する:AIMP1はEPRSに結合し,AIMP1はAIMP3に結合する。興味あることに,AIMP1とAIMP3複合体の間の相互作用は,酵母における単一のArc1pポリペプチドの機能的等価性を作る。この相互作用はAIMP1 N末端コイルドコイルドメインにマッピングされないが,むしろ全蛋白質の完全な三次構造を必要とする。AIMP1はAIMP2とも相互作用するので,すべての3つの蛋白質はMSC複合体における8つのARSに対するコアドッキング構造を構成するように見える。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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遺伝子発現 , 酵素一般 , 生物学的機能

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