アクチンのN末端アセチルトランスフェラーゼ【JST・京大機械翻訳】

Arnesen Thomas; Arnesen Thomas; Arnesen Thomas; Marmorstein Ronen; Dominguez Roberto

文献

J-GLOBAL ID：201802215437459322 整理番号：18A2103869

アクチンのN末端アセチルトランスフェラーゼ【JST・京大機械翻訳】

Actin’s N-terminal acetyltransferase uncovered

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資料名：
巻： 75 号： 7 ページ： 318-322 発行年： 2018年
JST資料番号： W2546A ISSN： 1949-3584 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

ヒトは6つの高度に保存されたアクチンアイソフォームを発現し,それらはそれらのN末端で最も異なる。アクチンのN末端は真核生物蛋白質の間でユニークな共-及び翻訳後プロセシングを受ける。翻訳の間,2つの細胞質アイソフォームの開始剤メチオニンはN末端アセチル化(Ntアセチル化)であり,4つの筋肉アイソフォームのそれは除去され,露出システインはNtアセチル化される。次に,未同定アセチルアミノペプチダーゼは翻訳後にAc-Met(またはAc-Cys)を除去し,6つのイソ型すべてがN末端で再アセチル化された。細胞運動性からオルガネラ輸送および細胞分裂までの範囲の細胞過程に対するアクチンの極めて重要性にもかかわらず,Nt-アセチル化の機構および機能的結果は未解決のままである。最近の2つの研究はアクチンNt-アセチル化の理解を著しく進歩させている。Drazicら(2018,Proc Natl Acid Sci U A,115,439-4404)はアクチンの専用N末端アセチルトランスフェラーゼ(NAA80/Nath)を同定し,Nt-アセチル化がin vitro及び細胞においてアクチン集合に決定的に影響することを示した。NAA80ノックアウト細胞は,糸状仮足と葉状仮足形成を増加させ,細胞運動性を促進した。in vitroでは,Nt-アセチル化の不在は,ホルマリン誘導伸長を含むフィラメントの解重合と伸長の速度の減少をもたらす。GorisらはβアクチンのN末端を模倣するペプチド-CoA二基質類似体との複合体におけるショウジョウバエNAA80の構造を記述する。構造はアクチンの負に荷電したN末端に対するNAA80の特異性の起源を明らかにした。Nt-アセチル化は正電荷を中和し,アクチンの独特のN末端の全体的負電荷を増強した。アクチンのN末端はフィラメントに露出し,多くのアクチン結合蛋白質の相互作用に影響する。これらの進歩はアクチンNt-アセチル化の多くの可能性のある結果と機能的役割を理解する道を開く。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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