通常の翻訳後修飾の分析のためのキャピラリー電気泳動-質量分析の研究【JST・京大機械翻訳】

Faserl Klaus; Sarg Bettina; Gruber Peter; Lindner Herbert H.

文献

J-GLOBAL ID：201802216353914087 整理番号：18A1190351

通常の翻訳後修飾の分析のためのキャピラリー電気泳動-質量分析の研究【JST・京大機械翻訳】

Investigating capillary electrophoresis-mass spectrometry for the analysis of common post-translational modifications

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資料名：
巻： 39 号： 9-10 ページ： 1208-1215 発行年： 2018年
JST資料番号： A0626B ISSN： 0173-0835 CODEN： ELCTDN 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：ドイツ (DEU) 言語：英語 (EN)

質量分析に結合したキャピラリー電気泳動は,その高い分離効率と高い検出感度のために,翻訳後修飾の分析のための非常に効率的な分析法である。ここでは,70の合成翻訳後修飾ペプチド(リン酸化,アセチル化,メチル化およびニトロ化を含む)のセットの徹底的分析のために,3つの異なる被覆分離キャピラリーを用いてCE-MSを適用した。ペプチド検出と分離特性に関する結果を評価し,中性被覆キャピラリーの使用が単一修飾ペプチドの最高の全体的シグナル強度をもたらすことを見出した。対照的に,bare-溶融シリカキャピラリーの使用は,多リン酸化ペプチドの同定において優れていた(15のうち12は同定された)。しかし,約12分の高速分離が,分離効率のコストで,正に被覆されたキャピラリーを用いて達成された。ナノLC-MSとの比較により,多重リン酸化ペプチドはRP材料と非常によく相互作用し,これらのペプチドはナノカラムからの非常に広いピークとして洗浄又は溶出され,ペプチド同定率の低下(15のうち7)をもたらすことを明らかにした。さらに,適用した方法はアセチル化,ニトロ化及びメチル化ペプチドの分析に非常に適していることが分かった。これらの修飾の1つを示す全36の合成ペプチドを,適用した方法に関係なく同定できた。本研究の最終段階として,PC-12褐色細胞腫細胞から濃縮されたホスホプロテオームをCE-MSにより分析し,5686の同定され,4088の定量化ホスホペプチドを得た。特性化された検体をナノLC-MSプロテオミクス研究により同定されたものと比較し,ホスホペプチドの1/3以下が同一であることを見出し,異なるアプローチを非常に印象的に組み合わせることにより利点を示した。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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蛋白質・ペプチド一般 , 有機化合物の各種分析

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