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J-GLOBAL ID：201802217403641874   整理番号：18A2035338

インシュリンアミロイド様凝集の自己阻害【JST・京大機械翻訳】

Self-inhibition of insulin amyloid-like aggregation

著者 (3件)： Ziaunys Mantas (Institute of Biotechnology, Life Sciences Center, Vilnius University, Sauletekio 7, LT-10257 Vilnius, Lithuania. [e-mail]) ,  Sneideris Tomas ,  Smirnovas Vytautas
資料名： Physical Chemistry Chemical Physics  (Physical Chemistry Chemical Physics)
巻： 20  号： 43  ページ： 27638-27645  発行年： 2018年 
JST資料番号： A0271C  ISSN： 1463-9076  CODEN： PPCPFQ  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質ミスフォールディングとアミロイド形成は複数の疾患に関連する。in vitroでのアミロイド凝集を研究するためのモデル蛋白質として,インシュリンもしばしば用いられている。アミロイド様フィブリルへのインシュリン単量体の凝集の可能な機構はいくつかの文献で記述されているが,pH2以上の溶液中に存在する天然様オリゴマの役割はほとんど理解されていない。ここでは,塩化ナトリウムの添加が,インシュリンの二次構造に影響することなく,単量体からオリゴマーへの平衡をシフトさせることを示した。凝集速度の初期分析は,初期インシュリン濃度に対する凝集半減期の異常な依存性を示し,自己阻害の可能性を示唆した。速度論データの全体的適合は,インシュリン四量体によるフィブリル末端の可能なキャッピングを明らかにし,フィブリル伸長の阻害をもたらした。Copyright 2018 Royal Society of Chemistry All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 四量体 ,  塩化ナトリウム ,  二次構造 ,  速度論 ,  in vitro実験 ,  オリゴマ ,  半減期 ,  *アミロイド ,  濃度依存性 ,  *インスリン ,  *凝集 ,  単量体
準シソーラス用語： 凝集速度 ,  フィブリル ,  アミロイド形成 ,  *自己阻害 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (3件)： 分子化合物  (CE02000C) ,  すい臓ホルモン  (EB08020H) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (4件)： インシュリン ,  アミロイド ,  凝集 ,  自己阻害