ホスホラミドンは内在性膜蛋白質亜鉛メタロプロテアーゼZMPSTE24を阻害する【JST・京大機械翻訳】

Goblirsch Brandon R.; Arachea Buenafe T.; Councell Daniel J.; Wiener Michael C.

文献

J-GLOBAL ID：201802220290155628 整理番号：18A1505540

ホスホラミドンは内在性膜蛋白質亜鉛メタロプロテアーゼZMPSTE24を阻害する【JST・京大機械翻訳】

Phosphoramidon inhibits the integral membrane protein zinc metalloprotease ZMPSTE24

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資料名：
巻： 74 号： 8 ページ： 739-747 発行年： 2018年
JST資料番号： W0466A ISSN： 0907-4449 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

内在性膜蛋白質亜鉛メタロプロテアーゼZMPSTE24は完全に新規な構造を有しており,膜内に14000Å~3の空洞を持つ7つの長いキンク膜貫通ヘリックスから成る。機能的に保存された可溶性亜鉛メタロプロテアーゼ残基はこの空洞内に含まれている。ZMPSTE24と可溶性亜鉛メタロプロテアーゼの間の構造的及び機能的関係を理解するための努力の一部として,多重可溶性亜鉛メタロプロテアーゼ,特にグルジンの遷移状態類似体及び競合阻害剤であるホスホラミドンによるZMPSTE24の阻害を機能的及び構造的に特性化した。機能的結果,分子内消光蛍光性ペプチド分析の使用による予備IC50値の測定は,ホスホラミドンが競合阻害と一致する様式でZMPSTE24を阻害することを示す。ZMPSTE24-ホスホラミドン複合体の3.85Å分解能X線結晶構造の構造結果は,ホスホラミドンと可溶性グルジンジン間で観察された全体的結合モードが保存されていることを示した。構造データに基づいて,サーモリシンおよびネプリリシンのような可溶性グルジンジンに対して観察されるよりも有意に低い効力が予測された。これらの結果は,可溶性グルジンジンと内在性膜蛋白質亜鉛メタロプロテアーゼZMPSTE24の間の密接な関係を強く示唆する。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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酵素製剤・酵素阻害剤の基礎研究 , 酵素一般

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