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J-GLOBAL ID：201802220517308603   整理番号：18A0424724

Alzheimer病関連ユビキチン変異体Ubb~+1:カルボキシ末端ドメインとその影響生体分子相互作用の特性【Powered by NICT】

Alzheimer’s disease-associated ubiquitin mutant Ubb⁺¹: Properties of the carboxy-terminal domain and its influence on biomolecular interactions

著者 (4件)： Munari Francesca (Department of Biotechnology, University of Verona, 37134 Verona, Italy) ,  Bortot Andrea (Department of Biotechnology, University of Verona, 37134 Verona, Italy) ,  Assfalg Michael (Department of Biotechnology, University of Verona, 37134 Verona, Italy) ,  D’Onofrio Mariapina (Department of Biotechnology, University of Verona, 37134 Verona, Italy)
資料名： International Journal of Biological Macromolecules  (International Journal of Biological Macromolecules)
巻： 108  ページ： 24-31  発行年： 2018年 
JST資料番号： T0898A  ISSN： 0141-8130  CODEN： IJBMDR  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Ub B遺伝子の誤読由来ユビキチン(Ub)変異体蛋白質,Ubb~+1はAlzheimer病患者の脳組織への蓄積が見られた。変異体は神経変性に導く分子事象への関与の可能性のために強い関心を集めている。Ubb~+1はUbの球状ドメインから構成されている,19残基C末端ペプチドに結合した。NMR緩和と溶媒接近性の測定に基づき,筆者らは,Ubb~+1の分子特性への新しい洞察を得た。単量体型で,Lys48とLys63結合二量体におけるUbb~+1の熱安定性を決定した。最後に,著者らは単離したUBA2ドメインと及び膜模倣体とUbb~+1の相互作用に及ぼすC末端フラグメントの影響を検討した。著者らのデータは,Ubb~+1のC末端フラグメントは全体的な高度に柔軟なでないように思われ溶媒に露出した短伸長を除くことを示した。球状ドメインの流体力学的性質に影響するが,フラグメントは球状ドメインを有する長寿命相互作用が確立されていない。Ubの構造と安定性はペプチド延長による最小摂動を受けた。UBA2と膜模倣体に結合する両方の影響を受け,野生型蛋白質と比較して疾患関連Ubb~+1が経験した生体分子認識の変化の可能性を例証した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 野生型 ,  流体力学的性質 ,  *ユビキチン ,  二量体 ,  単量体 ,  *Alzheimer病 ,  遺伝子 ,  *分子間相互作用 ,  NMR【磁気共鳴】 ,  ペプチド ,  熱安定性
準シソーラス用語： *生体分子 ,  C末端 ,  神経変性 ,  *ドメイン構造 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： アルツハイマー病 ,  NMR分光法 ,  蛋白質動力学 ,  溶媒接近性 ,  ユビキチン ,  Ubb+1を~

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  酵素生理  (EG03052C)

タイトルに関連する用語 (6件)： Alzheimer病 ,  ユビキチン ,  変異体 ,  ドメイン ,  生体分子 ,  相互作用