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J-GLOBAL ID：201802221289210140   整理番号：18A1516538

RhoD局在化と機能はそのGTP/GDP結合状態とユニークなN末端モチーフに依存する【JST・京大機械翻訳】

RhoD localization and function is dependent on its GTP/GDP-bound state and unique N-terminal motif

著者 (3件)： Blom Magdalena (Department of Microbiology, Tumor and Cell Biology, Karolinska Institutet, SE-171 77 Stockholm, Sweden) ,  Reis Katarina (Department of Microbiology, Tumor and Cell Biology, Karolinska Institutet, SE-171 77 Stockholm, Sweden) ,  Aspenstrom Pontus (Department of Microbiology, Tumor and Cell Biology, Karolinska Institutet, SE-171 77 Stockholm, Sweden)
資料名： European Journal of Cell Biology  (European Journal of Cell Biology)
巻： 97  号： 6  ページ： 393-401  発行年： 2018年 
JST資料番号： T0951A  ISSN： 0171-9335  CODEN： EJCBDN  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 非定型的Rho GTPアーゼRhoDは,アクチンフィラメント系の組織と機能に大きな影響を持つことが以前に示されている。しかしながら,最初に発見された時,RhodDはエンドソーム輸送と動力学を調節することが見出され,したがって,この調節をより詳細に研究することを求めた。著者らは,ヒト線維芽細胞における外因性発現RhoDが小胞と細胞膜に局在することを見出し,活性GTP結合立体配座が細胞膜局在化に必要であるが,小胞局在化には必要としないことを見出した。GTPアーゼ活性が停止したGTPアーゼ欠損非定型Rho GTPアーゼとは対照的に,RhoDは内因性GDP/GTP交換活性の上昇を有し,蛋白質を構成的に活性化した。重要なことに,RhoDはGTPを加水分解することができ,著者らは完全なGTPアーゼ活性がRhodD陽性小胞の効率的融合に必要であることを見出した。Rhodは,古典的Rho GTPアーゼRhoA,Cdc42及びRac1に存在しない14アミノ酸残基のユニークなN末端伸長を有する。このN末端モチーフの欠失は,しばしばRhodD陽性小胞のクラスター化をもたらし,それは末梢膜境界に蓄積されることが見出された。加えて,細胞当たりの小胞数は多様体を増加させ,N末端モチーフが小胞動力学において重要な調節的役割を有することを示唆した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 多様体 ,  アミノ酸残基 ,  立体配座 ,  アクチン ,  *GTPアーゼ ,  クラスタ化 ,  細胞膜 ,  エンドソーム ,  加水分解 ,  アクチンフィラメント ,  ヒト
準シソーラス用語： cdc42 GTP結合蛋白質 ,  RhoA GTP結合蛋白質 ,  内因性 ,  *局在化 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： RhoD ,  Rho GTPアーゼ ,  アクチン ,  GDP/GTPサイクリング ,  ベシクル

分類 (2件)： 細胞生理一般  (EF02010S) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (6件)： 局在化 ,  GTP ,  GDP ,  結合状態 ,  N末端 ,  モチーフ