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J-GLOBAL ID：201802222012441887   整理番号：18A0133980

TRIM49蛋白質の発現,精製,及び特性化【Powered by NICT】

Expression, purification, and characterization of the TRIM49 protein

著者 (2件)： Guimaraes Dimitrius Santiago (Department of Biochemistry and Immunology, Ribeirao Preto Medical School, University of Sao Paulo, Brazil) ,  Gomes Marcelo Damario (Department of Biochemistry and Immunology, Ribeirao Preto Medical School, University of Sao Paulo, Brazil)
資料名： Protein Expression and Purification  (Protein Expression and Purification)
巻： 143  ページ： 57-61  発行年： 2018年 
JST資料番号： W0282A  ISSN： 1046-5928  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： オートファジーはリソソームを介して細胞内蛋白質の分解のプロセスである。三分節モチーフのメンバー(TRIM)蛋白質はオートファジーカーゴを直接認識し,隔離膜核形成複合体のためのハブとして作用することを示した。TRIM蛋白質は古典的にアミノ末端RINGドメインとB-ボックスドメインとそれに続くコイルドコイルドメインの存在により特徴付けられている。ユビキチンE3リガーゼであるが,この活性は79種のヒトTRIM蛋白質の小セットだけが示されている。さらに,E3リガーゼ活性の各ドメインの役割は不明である。SPRYの役割とそのE3ユビキチンリガーゼ活性のヒトTRIM49蛋白質のRINGドメインを検討した。標識TRIM49の野生型及び変異体構築物は,大腸菌やほ乳類細胞で発現させ,精製蛋白質の自己ユビキチン化活性を評価した。精製TRIM49はin vitroでユビキチンE3リガーゼ活性を示さなかった。しかし,野生型または変異体蛋白質をトランスフェクトした細胞は,低い質量ポリユビキチン化蛋白質のレベル増加を示し,両蛋白質はポリユビキチン化蛋白質と共に精製された。まとめると,これらの結果はTRIM49蛋白質はユビキチンE3リガーゼ活性とは無関係にオートファジー蛋白質分解に役割を果たしていることを示した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 野生型 ,  *キャラクタリゼーション ,  ヒト ,  タンパク質分解 ,  オートファジー ,  複合体 ,  ユビキチン化 ,  大腸菌 ,  リソソーム ,  *タンパク質
準シソーラス用語： ユビキチン化蛋白質 ,  哺乳類細胞 ,  ドメイン構造 ,  RINGフィンガードメイン ,  TRIM蛋白質 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (3件)： 遺伝子操作  (EC02050B) ,  遺伝子発現  (EC02040Q) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (4件)： 蛋白質 ,  発現 ,  精製 ,  特性化