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J-GLOBAL ID：201802223741180207   整理番号：18A1588269

変異huntingチン蛋白質におけるガラス動力学【JST・京大機械翻訳】

Glassy dynamics in mutant huntingtin proteins

著者 (3件)： Kang Hongsuk (Institute of Quantitative Biology, Department of Physics, Zhejiang University, Hangzhou 310027, China) ,  Luan Binquan (Computational Biology Center, IBM Thomas J. Watson Research Center, Yorktown Heights, New York 10598, USA) ,  Zhou Ruhong (Institute of Quantitative Biology, Department of Physics, Zhejiang University, Hangzhou 310027, China)
資料名： Journal of Chemical Physics  (Journal of Chemical Physics)
巻： 149  号： 7  ページ： 072333-072333-8  発行年： 2018年 
JST資料番号： C0275A  ISSN： 0021-9606  CODEN： JCPSA6  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 神経変性ハンチントン病(HD)の原因となる変異ハンチンチン(HTT)蛋白質は,第一エキソン(エキソン-1)ドメインのポリグルタミン(polyQ)領域の異常な拡大から成る。HD進行に関するその重要性にもかかわらず,polyQ領域を有するエキソン-1の構造的役割はまだ不明である。HTTは本質的に無秩序な蛋白質(IDP)であるので,その構造的性質を特性化し,生物学的機能を推論するためには様々な立体配座(ほとんど単一の天然立体配座の代わりに)の大きな集合が必要であり,これは最先端の実験技術に対してさえ挑戦的である。この理由のために,強化サンプリング技術による分子動力学(MD)シミュレーションは,熱力学的にアクセス可能な構造のそのような大きな集合を収集することに関する実験を補完するために理想的である。ここでは,非バイアス正規MDの代わりにT-REMDを用いる必要性に関する説明を用いて,exon-1に関する大規模温度レプリカ交換MD(T-REMD)シミュレーションを行った。T-REMDデータとバイアスのないMDデータを比較することにより,(1)ポリQ領域の動力学は室温で極端に緩慢でガラス状であり,システムの緩和は増強サンプリング法を利用することなく妥当な時間内で達成できず,(2)プロリンに富むドメインにおける驚くほどのcis-ペプチド結合を含む蛋白質構造の集合が非常に高い温度で得られることを見出した。これらの結果は,T-REMD法を用いた他のIDPと同様にHTTに関する将来の研究に対する価値ある洞察を提供する可能性がある。Copyright 2018 AIP Publishing LLC All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *ガラス ,  熱力学 ,  ペプチド結合 ,  立体配座 ,  シミュレーション ,  Huntington病 ,  *タンパク質 ,  バイアス ,  キャラクタリゼーション ,  分子動力学 ,  *変異
準シソーラス用語： レプリカ交換 ,  最先端 ,  ハンチンチン ,  神経変性 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (4件)： 計算機シミュレーション  (JE11000H) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  高分子の立体構造  (CG02031G) ,  ペプチド  (CF10080G)

タイトルに関連する用語 (5件)： 変異 ,  チン ,  蛋白質 ,  ガラス ,  動力学