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J-GLOBAL ID:201802224584016736   整理番号:18A0967119

Arf1は好中球走化性においてRac1を先導する【JST・京大機械翻訳】

ARF1 recruits RAC1 to leading edge in neutrophil chemotaxis
著者 (6件):
資料名:
巻: 15  号:ページ: 36  発行年: 2017年 
JST資料番号: U7050A  ISSN: 1478-811X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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【背景】小GTPアーゼARF1は大部分ゴルジから膜輸送を仲介し,好中球のG蛋白質共役受容体(GPCR)仲介走化性に必須である。この過程で,ARF1はグアニンヌクレオチド交換体GBF1により活性化され,GTPアーゼ活性化蛋白質GIT2により不活性化される。好中球はGPCR誘導走化性の間にGβγ-PAK1-αPIX-GIT2線形複合体を生成し,αPIXはRAC1/CDC42を活性化し,それはPAK1を用いる。しかし,GIT2がこの複合体に含まれる理由は不明である。【結果】HL60細胞のfMLP刺激走化性の間のARF1とRAC1/CDC42の間の関連を研究した。著者らは,GBF1のサイレンシングがRAC1の前縁への動員を有意に損なうが,PAK1,αPIX,RAC2またはCDC42ではないことを見出した。RAC1の有意な集団は刺激細胞における前縁でARF1と共局在したが,fMLPはARF1とARF5の両方を活性化した。一貫して,ARF1のサイレンシングはRAC1の補充を損なわなかったが,RAC1のサイレンシングはARF1の前縁への動員に影響しなかった。【結論】著者らの結果は,ARF1の活性化が,皮質アクチンリモデリングに必須である,GPCR媒介走化性におけるRAC1の細胞膜動員を誘発することを示した。このように,前縁での膜リモデリングは,走化性におけるアクチンリモデリングに先行するように思われる。ARF1を不活性化するGIT2はRAC1を活性化する機構の不可欠な成分であるという事実と共に,ARF1-RAC1結合がGPCR仲介好中球走化性時の反復/オフサイクルによりARF1の調節を可能にするモデルを提案した。Copyright 2018 The Author(s). All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
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細胞生理一般  ,  生体防御と免疫系一般  ,  白血球,リンパ球 
引用文献 (31件):
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