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J-GLOBAL ID:201802224811562938   整理番号:18A1188815

ヒトペリオスチン二量化とシステイニル化の構造特性化【JST・京大機械翻訳】

Structural characterizations of human periostin dimerization and cysteinylation
著者 (12件):
資料名:
巻: 592  号: 11  ページ: 1789-1803  発行年: 2018年 
JST資料番号: D0575A  ISSN: 0014-5793  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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ヒトペリオスチンは,他の蛋白質と相互作用することにより細胞外マトリックス環境のリモデリングにおいて多面的な役割を果たし,それ自身は異好性及び同種親和性様式の両方においてそれ自身と相互作用する。しかし,その広範な相互作用に対する構造機構は不明のままである。ここでは,ヒトペリオスチン(EMI-Fas1~I-IV)およびそのCys60Ala変異体の結晶構造を報告する。多角度光散乱分析および生化学的分析と組み合わせて,結晶構造は,ペリオスチンが溶液中の二量体として主に存在し,その親和性相互作用が主にEMIドメインにより仲介されることを明らかにした。さらに,Cys60は,質量分析により確認されたようにシステイニル化を受け,この部位は親和性相互作用にほとんど影響しなかった。また,構造は,生理学的または病理学的条件下で,ペリオスチンが他の蛋白質とのヘテロ親和性相互作用をどのように形成するかについての洞察をもたらす。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (5件):
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蛋白質・ペプチド一般  ,  動物の生化学  ,  細胞生理一般  ,  分子構造  ,  微生物の生化学 
タイトルに関連する用語 (3件):
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