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J-GLOBAL ID：201802225143136270   整理番号：18A0432900

TIRドメイン蛋白質はNAD~+消費酵素の古代ファミリーである【Powered by NICT】

TIR Domain Proteins Are an Ancient Family of NAD⁺-Consuming Enzymes

著者 (10件)： Essuman Kow (Department of Genetics, Washington University School of Medicine, St. Louis, MO 63110, USA) ,  Summers Daniel W. (Department of Genetics, Washington University School of Medicine, St. Louis, MO 63110, USA) ,  Summers Daniel W. (Department of Developmental Biology, Washington University School of Medicine, St. Louis, MO 63110, USA) ,  Sasaki Yo (Department of Genetics, Washington University School of Medicine, St. Louis, MO 63110, USA) ,  Mao Xianrong (Department of Genetics, Washington University School of Medicine, St. Louis, MO 63110, USA) ,  Yim Aldrin Kay Yuen (Department of Genetics, Washington University School of Medicine, St. Louis, MO 63110, USA) ,  DiAntonio Aaron (Department of Developmental Biology, Washington University School of Medicine, St. Louis, MO 63110, USA) ,  DiAntonio Aaron (Hope Center for Neurological Disorders, Washington University School of Medicine, St. Louis, MO 63110, USA) ,  Milbrandt Jeffrey (Department of Genetics, Washington University School of Medicine, St. Louis, MO 63110, USA) ,  Milbrandt Jeffrey (Hope Center for Neurological Disorders, Washington University School of Medicine, St. Louis, MO 63110, USA)
資料名： Current Biology  (Current Biology)
巻： 28  号： 3  ページ： 421-430.e4  発行年： 2018年 
JST資料番号： W0287A  ISSN： 0960-9822  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Toll/インターロイキン 1受容体(TIR)ドメインは,Toll様受容体(TLR)およびそれらのアダプターの特徴シグナル伝達ドメイン,先天性免疫シグナル伝達[]のための蛋白質複合体の集合のための足場として作用する。TIRドメイン蛋白質は,植物,耐病性[]を仲介するが,細菌,病原性[]と関連しているが発現している。軸索変性[]に関する著者らの研究を追求では,TLRアダプター蛋白質,SARM1(不稔性αとT IRモチーフ含有1)のTIRドメインは酵素活性[]を有するという驚くべき発見をした。軸索損傷に際し,SARM1TIRドメインはニコチンアミドアデニンジヌクレオチド(NAD~+)を切断し,軸索破壊[]を誘発するためにこの必須代謝補因子を破壊する。TIRドメインの現在の研究は,それらの足場機能に焦点を当てる一方で,SARM1と著者らの知見は,この酵素活性は,TIRドメインの原始関数であるかどうかを検討することを考えた。は祖先の原核生物TIRドメインはNADアーゼ酵素の新しいファミリーを構成することを示した。無細胞翻訳系から精製した蛋白質を用いて,著者らは細菌及び古細菌の両方からのTIRドメイン蛋白質はニコチンアミドとADP-リボース(ADPR)にNAD~+を切断し,保存されたグルタミン酸による触媒開裂を伴うことを見出した。細菌及び古細菌T IRドメインのサブセットは,非標準変異体サイクリックADPリボース(cADPR)分子を生成し,病原性黄色ぶどう球菌からの完全長TIRドメイン蛋白質は哺乳類細胞におけるNAD~+損失を誘導した。これらの知見は,TIRドメインの原始関数はNAD~+の酵素的開裂であり,代謝調節酵素の新しいクラスとしてのTIRドメイン蛋白質を確立することを示唆した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 代謝 ,  病原性 ,  自然免疫 ,  軸索 ,  古細菌 ,  タンパク質複合体 ,  代謝調節 ,  *アダプタータンパク質 ,  Toll様受容体 ,  黄色ぶどう球菌 ,  酵素活性度 ,  触媒 ,  アミノ酸 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  ジカルボン酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： 哺乳類細胞 ,  *ドメイン構造 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (7件)： NAD~+ ,  enzyme ,  Toll/インターロイキン 1受容体ドメイン ,  TIR ,  SARM1 ,  軸索変性 ,  先天性免疫

分類 (2件)： 免疫反応一般  (ED03010T) ,  酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： グルタミン酸

タイトルに関連する用語 (7件)： TIR ,  ドメイン ,  蛋白質 ,  消費 ,  酵素 ,  古代 ,  ファミリー