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J-GLOBAL ID:201802226486725163   整理番号:18A2063789

ヒドロキシアパタイトに結合したアメロゲニンにおける分子間相互作用の固体NMR同定【JST・京大機械翻訳】

Solid-State NMR Identification of Intermolecular Interactions in Amelogenin Bound to Hydroxyapatite
著者 (12件):
資料名:
巻: 115  号:ページ: 1666-1672  発行年: 2018年 
JST資料番号: B0298A  ISSN: 0006-3495  CODEN: BIOJAU  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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生物鉱化作用プロセスは,生きている生物における骨や歯のような階層的な硬組織の形成を支配し,これらのプロセスを模倣することにより,特殊な特性を有する新しい材料の設計が可能になる。しかしながら,そのような進歩は,それらの影響を理解するために生物学的形成を導く蛋白質の構造特性化を必要とする。それらの「活性」型において,生体鉱化蛋白質は固体表面に結合し,多くの従来の構造特性化技術を使用する能力を厳しく制限し,固体NMR分光法を用いて,ヒドロキシアパタイトに結合した自己集合オリゴマにおけるエナメル質形成の初期段階で存在する最も豊富な蛋白質であるアメロゲニンの分子間相互作用を研究した。分子間双極子カップリングは,C末端に向けて残基により安定化されたアメロゲニン二量体形成を支持することを同定した。これらの双極子相互作用は分子動力学シミュレーションにより確認され,βシート構造は蛋白質の複数の領域で同定された。著者らの知る限りでは,これは生物鉱化蛋白質に対して報告された最初の分子間蛋白質-蛋白質相互作用であり,エナメル質の発達を理解する上での進歩と生物鉱化蛋白質の研究に向けた新しい一般的な戦略を示している。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (2件):
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分子構造  ,  蛋白質・ペプチド一般 
タイトルに関連する用語 (5件):
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