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J-GLOBAL ID:201802226555549124   整理番号:18A1804306

部位飽和変異誘発によるp-クロロスチレンオキシドのためのPhaseolus vulgaris由来エポキシドヒドロラーゼ,PveH3の活性とエナンチオ収束性の改善【JST・京大機械翻訳】

Improvement in the activity and enantioconvergency of PvEH3, an epoxide hydrolase from Phaseolus vulgaris, for p-chlorostyrene oxide by site-saturation mutagenesis
著者 (11件):
資料名:
巻: 117  ページ: 9-13  発行年: 2018年 
JST資料番号: W1328A  ISSN: 1566-7367  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ラセミ体(rac-)p-クロロスチレンオキシド(PCSO)に対するPvEH3~G170Eの活性とエナンチオ変換性をさらに改善するために,そのF187を飽和突然変異誘発によりランダムに置換した。pveh3,pET-28a-pveh3~G170E/F187X(20残基のうちの1つ)の二重部位変異体を大腸菌BL21(DE3)に形質転換し,変異誘発ライブラリー(大腸菌/pveh3~G170E/F187X)を構築した。大腸菌/pveh3~G170E/F187Lは19.64U/g湿潤細胞の最も高いEH活性を有し,一方/pveh3~G170E/F187Iは94.5%の最も高いα_Sを有した。大腸菌/pveh3~G170E/F187Iによる150mM rac-pCSOのエナンチオ収束加水分解は,92.8%ee_pと8.68mmol/Lの時空収率で(R)-p-クロロフェニル-1,2-エタンジオールを生産した。改良されたエナンチオ変換性を有するPvEH3~G170E/F187Iの機構を分子ドッキングシミュレーションによって分析した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
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酸化,還元  ,  その他の触媒  ,  酵素一般 

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