whirリンのHHD2ドメインの構造可塑性【JST・京大機械翻訳】

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文献

J-GLOBAL ID：201802226614835256 整理番号：18A1994842

whirリンのHHD2ドメインの構造可塑性【JST・京大機械翻訳】

Structural plasticity of the HHD2 domain of whirlin

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資料名：
巻： 285 号： 20 ページ： 3738-3752 発行年： 2018年
JST資料番号： B0206B ISSN： 1742-464X 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

Whirlinは感覚ニューロンに必須の蛋白質である。その欠陥は非症候性難聴またはUsher症候群に関与し,先天性難聴と進行性失明を伴う状態である。この大きなマルチドメイン足場蛋白質は,聴覚有毛細胞の立体繊毛束または光受容体細胞の結合繊毛において異なる機能と局在を有する3つのアイソフォームで発現される。whiリンのHHD2ドメインはすべてのアイソフォームによって共有される唯一のドメインであるが,その機能は不明のままである。本論文では,他のHHDドメインの既知構造と類似した単量体5ヘリックス束,及び交換二量体として組織化された3ヘリックス束の2つの異なる立体配座におけるその結晶構造を報告する。球状単量体型を維持する疎水性接触と静電相互作用の大部分は二量体のプロトマー界面で保存されている。NMR実験は,5-ヘリックス立体配座が溶液中で支配的であるが,ヒンジループを囲む1つの面上での動力学の増加を示すことを明らかにした。NMRとSAXSを用いて,HHD2がその先行ドメインと相互作用しないことも示した。これらの知見は,構造可塑性がHHD2ドメインの機能に役割を果たしている可能性を示唆する。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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著者キーワード (4件)： , , ,

ウイルスの生化学 , 分子構造 , 酵素一般 , 生物学的機能 , 遺伝子発現

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