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J-GLOBAL ID：201802227057434092   整理番号：18A0922832

線維末端の遮断によるα-シヌクレインのアミロイド線維伸長の阻害【JST・京大機械翻訳】

Inhibition of α-Synuclein Amyloid Fibril Elongation by Blocking Fibril Ends

著者 (4件)： Shvadchak Volodymyr V. (Laboratory of Chemical Biology, Institute of Organic Chemistry and Biochemistry, Academy of Sciences of the Czech Republic, Flemingovo nam. 2, 16610, Prague 6, Czech Republic) ,  Afitska Kseniia (Laboratory of Chemical Biology, Institute of Organic Chemistry and Biochemistry, Academy of Sciences of the Czech Republic, Flemingovo nam. 2, 16610, Prague 6, Czech Republic) ,  Yushchenko Dmytro A. (Laboratory of Chemical Biology, Institute of Organic Chemistry and Biochemistry, Academy of Sciences of the Czech Republic, Flemingovo nam. 2, 16610, Prague 6, Czech Republic) ,  Yushchenko Dmytro A. (Cell Biology & Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), Meyerhofstrasse 1, 69117, Heidelberg, Germany)
資料名： Angewandte Chemie  (Angewandte Chemie)
巻： 130  号： 20  ページ： 5792-5796  発行年： 2018年 
JST資料番号： A0396A  ISSN： 0044-8249  CODEN： ANCEAD  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アミロイド線維への蛋白質α-シヌクレイン(αSyn)の誤折畳みはParkinson病の発症に中心的役割を果たす。αSyn原線維形成の阻害に対するほとんどのアプローチは,蛋白質の天然単量体型の安定化またはフィブリル化ミスフォールド型の不安定化に基づいている。これらは高濃度の阻害剤を必要とし,従って治療には容易に使用できない。本研究では,αSynフィブリルの成長末端に選択的に結合し,単量体αSynの結合に対する立体障害を生成する阻害剤(Inh-β)を設計した。このアプローチは,単量体αSynの濃度よりもはるかに低いInh-β濃度(IC50=850nm)でのフィブリル形成の阻害を可能にする。in vitroでの速度論的機構を研究し,阻害効率を制限する反応を同定した。αSynフィブリル末端のブロッキングはフィブリル成長を阻害する効果的なアプローチであり,αSyn凝集の効果的阻害剤の開発に対する洞察を提供することを示した。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： in vitro実験 ,  折畳み ,  フィブリル化 ,  線維症 ,  凝集 ,  *単量体 ,  Parkinson病 ,  立体障害 ,  タンパク質 ,  速度論
準シソーラス用語： フィブリル ,  阻害剤 ,  不安定化 ,  *アミロイド線維 ,  *α-シヌクレイン , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： αシヌクレイン ,  アミロイド線維 ,  阻害剤 ,  神経変性Erkrankungen ,  Reaktionsik

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  神経の基礎医学  (GN01020W)

タイトルに関連する用語 (4件)： 遮断 ,  α-シヌクレイン ,  アミロイド線維 ,  阻害