ヒト血清アルブミンへのドリペネムの結合機構の理解:分光学的および分子ドッキングアプローチ【JST・京大機械翻訳】

Maryam Lubna; Sharma Ashima; Azam Mohd W.; Khan Shahper N.; Khan Asad U.

文献

J-GLOBAL ID：201802227451991761 整理番号：18A1192169

ヒト血清アルブミンへのドリペネムの結合機構の理解:分光学的および分子ドッキングアプローチ【JST・京大機械翻訳】

Understanding the mode of binding mechanism of doripenem to human serum albumin: Spectroscopic and molecular docking approaches

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資料名：
巻： 31 号： 7 ページ： e2710 発行年： 2018年
JST資料番号： T0818A ISSN： 0952-3499 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

多剤耐性細菌によって引き起こされる感染症は,選択の薬物としてカバペネム抗生物質で広く治療されており,ヒト血清アルブミン(HSA)は薬物との結合において重要な役割を果たし,送達と有効性の速度に影響を及ぼす。そこで,本研究では,ドリペネム結合の機構を特性化し,分光学的およびドッキング法を用いてHSA上への結合部位を位置付けることを開始した。ドリペネムの結合は,UV分光研究により観察されるようにHSAのTrp-214残基を囲む環境の変化をもたらす。蛍光分光研究により,それぞれ10~4M~-1及び10~12M~-1s-1のオーダーのK_sv及びK_q値により示されるように,ドリペネム及びHSAのかなりの相互作用及び錯体形成を明らかにした。さらに,ドリペネムは,発熱過程を通して,10~3M-1のオーダーの結合定数を有する単一結合部位上で自発的にHSAの蛍光を消光した。van der Waals力と水素結合はHSA-ドリペネム錯体を安定化する主要な力である。円偏光二色性分光研究は,ドリペネム結合によるHSAの構造の変化を示した。薬物置換および分子ドッキング研究により,HSA上のドリペネムの結合部位がサブドメインIBおよびIII A上に位置することを明らかにした。本研究は,HSAのサブドメインIBまたはIIIAのどちらかに対するドリペネムの有意な相互作用により,標的部位におけるドリペネムの利用可能性が損なわれる可能性があると結論した。したがって,標的に到達する薬物の閾値量の利用可能性の可能性がある。従って,耐性は細菌集団で発生する可能性がある。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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抗原・抗体・補体の生化学 , 酵素一般

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